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Velocidad de Reacción Enzimática FÁCIL. Nivel medio para Principiantes || Camach Learn — Transcript

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Full transcript

0:10Y ahora vamos a ver la velocidad de
0:11reacción enzimática y la afinidad, cómo
0:14calcular esto, que es la parte más
0:16importante de la bioquímica, creo que es
0:18de las partes más complejas
0:20relativamente y las partes que definen
0:22verdaderamente a un bioquímico, a una
0:24persona que sabe de bioquímica, está en
0:27esta parte, porque esto nos va a
0:28permitir realizar muchísimas
0:31aplicaciones, nos va a permitir generar
0:32productos más rápido y a menor costo,
0:34cómo crear biosensores específicos con
0:36algunas enzimas, nos sirve para
0:38muchísimas áreas esta parte de la
0:40bioquímica. Esto es el núcleo
0:42fundamental de cómo actúa, cómo opera
0:44una enzima y viéndolo desde el punto de
0:46vista un poquito más con cálculos y
0:48matemáticas. Y lo vamos a ver de forma
0:50muy fácil, no te preocupes. Acuérdate
0:52que esta era la gráfica de energía, aquí
0:54está energía y aquí está en con respecto
0:57al tiempo, o sea, cómo se produjo la
0:59reacción enzimática en un tiempo
1:01determinado. Ya vimos los cálculos para
1:03la energía, ahora vamos a ver los
1:05cálculos para el tiempo, para la
1:06velocidad. Y acuérdate que la enzima se
1:08encuentra al sustrato, o sea, el
1:10alimento, lo captura, después lo
1:12cataliza, o sea, lo transforma y
1:14finalmente ya suelta al producto. Ahora,
1:17piensa que una enzima es como un
1:18trabajador en una empresa, un trabajador
1:20que tiene que ir empaquetando y una
1:22banda le va pasando los productos.
1:24Entonces, imagínate que ese trabajador
1:26va recibiendo a uno por uno objeto para
1:29irlo empaquetando. La banda va avanzando
1:30de forma bien lenta y el empacador, pues
1:33como está viendo que va muy lento todo,
1:35pues va muy lento, él igual va
1:36empaquetando ahí con flojera, poco a
1:38poquito, uno por uno, porque no se
1:41requiere de más velocidad. Él lo está
1:43haciendo así, de forma tranquila, pero
1:44de repente, imagínate que ya no le llega
1:46un objeto, ya le empiezan a llegar dos,
1:48tres, cuatro objetos. Entonces, el
1:50trabajador, mientras más objetos ve,
1:52pues más rápido lo hace, ¿no? Porque si
1:54no se le van a juntar todos los objetos
1:56y al rato no va a poder empaquetar todo
1:57bien. Ahora, imagínate que le llegan de
1:58a cinco, seis, siete objetos de jalón,
2:01de un solo golpe. Entonces, pues el
2:02trabajador va a aumentar su velocidad
2:04rapidísimo para ir empaquetando todo,
2:06para que no se le escape ninguna y todo
2:08salga bien empaquetado. Va a llegar un
2:10punto en donde él, por más que se
2:12esfuerce, ya no va a poder empaquetar
2:14más rápido. Ya va a superar la
2:15capacidad, la velocidad de la persona,
2:17del trabajador, para poder empaquetar.
2:19Supongamos que son 10 objetos. Entonces,
2:21arriba de 10 objetos, si le llegan 11,
2:2312, 13 objetos al mismo tiempo, el
2:25trabajador ya no va a poder aumentar su
2:27velocidad. Va a decir, "¿Sabes qué? Sí
2:29soy muy rápido y puedo empaquetar hasta
2:3010 al mismo tiempo, pero ya 11, 12, 13,
2:33yo ya no puedo aumentar mi velocidad y
2:35eso es lo más que te puedo ofrecer."
2:37Bueno, pues esta analogía, esta
2:39historia, es exactamente lo mismo que le
2:41pasan a las enzimas. Parece como si las
2:43enzimas verdaderamente pensaran, porque
2:45ven cuánto sustrato, o sea, cuántas
2:47moléculas de alimento hay en el medio, o
2:49sea, se encuentran ahí, y con base a eso
2:51es que van a actuar a una velocidad
2:53determinada. O sea, por ejemplo, si que
2:55hay cinco moléculas de alimento, o sea,
2:56sustrato, pues ellas van a actuar a una
2:58velocidad más o menos normal. Pero si de
3:01repente le aumentamos a seis, siete,
3:04ocho moléculas así de sustrato, la
3:06enzima se va a dar cuenta y va a
3:07aumentar más su velocidad, porque sabe
3:09que tiene que trabajar más. Y si de
3:11repente le empezamos a aumentar más y
3:13más y más la cantidad de sustrato, o
3:15sea, la concentración del sustrato,
3:19concentración lo vamos a poner así, así
3:21se escribe concentración. Entonces,
3:23mientras más aumentemos la concentración
3:25del sustrato, o sea, la cantidad de
3:27moléculas de alimento que hay, la enzima
3:29va a trabajar más rápido, porque sabe
3:31que tiene que catalizar a todos estos
3:33sustratos, a todas estas moléculas de
3:35alimento. Entonces, su velocidad de
3:36catálisis va a empezar a aumentar y a
3:38aumentar muchísimo más, dependiendo de
3:41cuántas moléculas de sustrato hayan, o
3:43sea, de cuánta concentración de sustrato
3:45haya. Pero para ver mejor la historia la
3:47vamos a ver en una grafiquita, en donde
3:49vamos a medir qué pasa si vamos
3:50aumentando la cantidad de sustrato, o
3:53sea, la concentración de sustrato, las
3:55moléculas de alimento, y cómo va a ir
3:57eso afectando esa concentración de
3:59sustrato a la velocidad de la enzima, o
4:02sea, la velocidad de cómo actúa la
4:04enzima. Estos números que puse son
4:05números aleatorios, pero es para que nos
4:06demos una idea. Entonces, supongamos que
4:08hay tres moléculas de sustrato, de
4:10alimento, y la enzima va a actuar, va a
4:12catalizar a estos. Entonces, la enzima
4:14los ve y dice, "Pues son nada más tres,
4:16son muy poquitas. Voy a empezar a
4:17trabajar, a actuar, a catalizar a una
4:20velocidad muy muy muy lenta." Entonces,
4:22aquí tres moléculas de sustrato a una
4:25velocidad de cinco, dice la enzima, "Voy
4:27a trabajar a una velocidad de cinco."
4:28Pero, ¿qué pasa si ahora en lugar
4:30moléculas de sustrato le damos cinco?
4:32Pues la enzima los va a ver y va a
4:33decir, "Ay, caray, voy a mejor actuar
4:35ahora a una velocidad de 10, porque ya
4:37aumentó el número." Pero de pronto
4:39nosotros agarramos y decimos, "¿Sabes
4:40qué? Te voy a dar todavía más moléculas
4:42de sustrato para que catalices." Pues
4:44más y más va a ir aumentando su
4:46velocidad. Y así mientras más y más le
4:48vayamos dando moléculas de sustrato para
4:50catalizar a la enzima, pues más y más va
4:52a ir aumentando su velocidad de
4:54catálisis, o sea, a la velocidad a la
4:56que actúan. Pero va a llegar un punto en
4:58el que la enzima ya no pueda aumentar
5:00más su velocidad y diga, "¿Sabes qué?
5:01Por más que me pongas cinco, 20,000,
5:0414,000, un montón de moléculas de
5:06sustrato, yo ya no puedo actuar tan
5:09rápido. Yo hasta aquí llegué. Yo tengo
5:10un límite de velocidad sobre la que
5:12puedo actuar sobre estas moléculas. Si
5:14me aumentas más moléculas, yo ya no voy
5:15a poder actuar sobre todas. Yo actúo
5:17máximo a una velocidad." Entonces, si
5:19vemos esto en la gráfica, si nosotros
5:21seguimos aumentando más la concentración
5:23del sustrato, y va a llegar un punto
5:25donde diga, "¿Sabes qué? Máximo yo actúo
5:27hasta una velocidad de 20, por ejemplo,
5:29¿no?" Y diga, "De aquí en adelante, por
5:31más que me aumentes el sustrato, yo ya
5:33no subo de velocidad. Esto es lo más a
5:35lo que puedo dar de trabajo." Y aquí la
5:37enzima se va a saturar. El punto donde
5:40la enzima trabaja lo más rápido posible
5:42es el punto de saturación. Y en este
5:45punto de saturación es donde la enzima
5:46actúa más rápido, o sea, donde tiene una
5:48velocidad máxima, la Vmax, que es la
5:51velocidad máxima a la cual una enzima
5:54puede actuar, puede catalizar. Entonces,
5:56en este caso de nuestra enzima, la Vmax
5:59es igual a 20. Aquí está la velocidad
6:01máxima, en el punto de saturación. Y en
6:03una concentración de, por ejemplo, aquí
6:05de ocho. De aquí en adelante, si
6:07seguimos aumentando o si seguimos
6:08incrementando la concentración de
6:10sustrato, ya no va a aumentar de
6:11velocidad la enzima, por más que le
6:13metamos más sustrato. Y de aquí para
6:14abajo, si le disminuimos la
6:16concentración de sustrato, la velocidad
6:17a la que la enzima actúa, ahí sí ya va a
6:19disminuir. Y esta es la forma en la que
6:21medimos a qué velocidad actúan todas las
6:24enzimas de todos los seres vivos del
6:26planeta Tierra. Hay otras que funcionan
6:28diferente, que la curva, por ejemplo, es
6:30así, otras que la curva es así, pero
6:32generalmente así es como se calcula y
6:34así es como funcionan todas las enzimas.
6:36Ahora, si te fijas en la gráfica, aquí,
6:37conforme le fuimos aumentando la
6:39concentración de sustrato, su velocidad
6:41fue aumentando rapidísimo, fue
6:43aumentando proporcionalmente,
6:45de forma lineal, así, en una línea. Y en
6:49este punto la velocidad ya no siguió
6:50subiendo, se quedó estática. Bueno,
6:53pues, a esas dos diferencias nosotros le
6:54llamamos orden de reacción. Cuando
6:56aumenta proporcionalmente la gráfica, se
6:59le llama orden de reacción uno. Y cuando
7:01ya se queda estática, en la misma
7:03velocidad, entonces se le llama orden de
7:05reacción cero. Entonces, las enzimas,
7:07gráficamente, se comportan de esta
7:09forma. Hay unas enzimas en las que van
7:11en el orden de reacción uno, así, todo
7:13proporcionalmente aumentando su
7:15velocidad, pero llega un punto en donde,
7:17por ejemplo, aquí cambian, y su punto de
7:19saturación, o sea, su velocidad máxima
7:21llega en diferente momento. U otras en
7:23las que llega más tarde. U otras en las
7:25que llega todavía así. Entonces, aquí es
7:28donde las enzimas cambian muchísimo.
7:30Entonces, dos científicos empezaron a
7:32agarrar y comparar las gráficas de todas
7:33las enzimas y dijeron, a ver, puede que
7:35esta parte cambie. Y descubrieron que a
7:37pesar de que esto cambiara, si
7:39dividíamos ese valor de velocidad máxima
7:41entre dos, nos iba a llevar exactamente
7:43a la mitad del orden de reacción uno,
7:46aquí, en donde nada cambia, en donde se
7:48mantiene proporcional todo. Y ahí sí
7:51podemos medir las características de la
7:52enzima. Entonces, a pesar de que todas
7:54las enzimas tienen diferente esta parte,
7:56si dividíamos esa velocidad máxima entre
7:58dos, nos iba a llevar al punto medio del
8:00orden de reacción uno, al punto en donde
8:02todo se mantiene proporcional. Y ese
8:04punto es más fácil de medir. Entonces,
8:06agarraron y dijeron, ese punto, esa
8:08velocidad máxima entre dos, lo vamos a
8:09llamar KM." Entonces, la velocidad
8:12máxima entre dos, o sea, entre dos, nos
8:15va a decir dónde está la KM. KM
8:17significa constante de Michaelis-Menten.
8:20Ellos, obviamente, le iban a poner su
8:21nombre a este descubrimiento. Entonces,
8:23la KM es la cantidad de sustrato, la
8:26concentración de sustrato, de moléculas
8:28de alimento, para que una enzima pueda
8:29actuar a su velocidad media. Entonces,
8:31si, por ejemplo, tenemos tres enzimas
8:33diferentes con tres comportamientos
8:34diferentes, cada una va a tener su
8:36propia velocidad máxima y su propia KM,
8:39o sea, constante de Michaelis-Menten. En
8:41esta enzima, por ejemplo, su velocidad
8:43máxima va a estar aquí y su constante de
8:45Michaelis-Menten va a estar a la mitad,
8:47aquí. En esta otra, su velocidad máxima
8:49acá y su constante de Michaelis a la
8:51mitad, acá. Y en esta otra, su velocidad
8:53máxima acá y su constante de Michaelis a
8:55la mitad, aquí. Y cada enzima, de todas
8:58las miles que hay, va a tener su propia
9:00velocidad máxima y su propia KM. Y la KM
9:02lo que nos dice es la afinidad la enzima
9:06sobre el alimento, sobre el sustrato. O
9:08sea, hay algunas veces en las que la
9:09enzima está en un medio en donde no solo
9:11está sustrato, su alimento, sino igual
9:14hay otros alimentos, otros sustratos
9:15están por ahí. Entonces, hay algunas
9:17enzimas que suelen confundir su sustrato
9:19con otras moléculas y también lo cortan,
9:22actúan sobre estas moléculas. Y es que
9:24lo que nosotros buscamos es que la
9:25enzima sea únicamente afín a un tipo de
9:29sustrato. No queremos que corte otras
9:31diferentes. Entonces, eso lo podemos
9:32medir igual con la KM, o sea, la
9:34afinidad. Si la KM, si el número de KM
9:37es muy grande, significa que la enzima
9:40puede actuar igual sobre otras moléculas
9:42y eso no nos ayuda tanto. Pero si la KM
9:44es más pequeña, o sea, está más hacia el
9:46lado izquierdo, significa que la
9:48afinidad es muy alta y que la enzima no
9:50va a actuar sobre otros más, va a actuar
9:52solo sobre un tipo de molécula, de
9:54sustrato específico. Entonces, nosotros
9:57podemos calcular qué tan rápido está
9:59actuando una enzima y qué tan afín es a
10:02un sustrato, o sea, a un tipo de
10:04molécula, con esta gráfica que está
10:06aquí, que es la famosa gráfica de
10:08Michaelis-Menten. Esta gráfica de
10:09energía que vimos aquí, en donde el
10:11sustrato se transforma en producto en un
10:13tiempo determinado, ocurre miles y miles
10:16de veces y es así como se va generando
10:18esta gráfica. Aquí todo esto son miles y
10:21miles de reacciones que van ocurriendo
10:23para que esta gráfica se vaya formando.
10:25Y esas miles y miles de reacciones son
10:27miles y miles de gráficas de estas. Esta
10:30gráfica está metida aquí miles y miles
10:32de veces, como va ocurriendo en la
10:34reacción. Entonces, si te das cuenta,
10:36para que todo esto pueda ocurrir,
10:38necesitamos controlar cuatro cosas muy
10:40importantes: la temperatura, el pH y la
10:44presión, que ya lo vimos cómo afecta
10:46aquí en la gráfica de energía, y
10:48finalmente la concentración del
10:50sustrato, que afecta en la gráfica de
10:52Michaelis-Menten. Si no regulamos de
10:54forma adecuada estas tres cosas, estos
10:56tres variables, temperatura, pH y
10:58presión, la reacción no va a ocurrir. Y
11:01si no ocurre la reacción, entonces esta
11:03gráfica de Michaelis-Menten no va a
11:05ocurrir. No van a haber millones de
11:07reacciones de esas para que formen esta
11:09gráfica. Por eso debemos de regular muy
11:11bien estas tres variables para que
11:13ocurra la reacción enzimática y al final
11:15regular la concentración del sustrato
11:18para que nada más variemos la velocidad
11:20a la cual va a actuar la enzima. Estas
11:22son las cuatro cosas que se deben de
11:23regular para que una enzima pueda actuar
11:26de forma óptima, a la forma a la que
11:28nosotros queramos que actúe. Y de esta
11:30forma podemos crear miles de
11:31bioproductos, por ejemplo, medicamentos
11:33o biocombustibles o muchísimas otras
11:35cosas a una velocidad rapidísima para
11:38que no nos cueste tanto dinero y así
11:40podamos obtener un producto remunerable.
11:42Y como evidentemente esas enzimas igual
11:44están en las células de todos los seres
11:46vivos, incluyendo las de nosotros, pues
11:48estas cuatro condiciones están muy bien
11:51reguladas por nuestro propio cuerpo. Por
11:53eso tenemos una temperatura específica,
11:5537º C,
11:57por eso nuestras células se manejan a un
11:58pH específico, por eso nuestro cuerpo
12:01está a una presión específica y por eso
12:02nuestras células adentro están en una
12:04concentración de sustrato, de moléculas
12:06de alimento, específica. Es por eso que
12:08no debemos de comer poquito, porque que
12:10comemos poquito, entonces bajamos la
12:12velocidad máxima de las enzimas, actúan
12:14más lento, pero tampoco debemos de comer
12:17tanto. Y si comemos muchísimo más
12:18alimento, o sea, si aumentamos la
12:20concentración de sustrato, vamos a
12:22saturar la velocidad de las enzimas, las
12:24enzimas de nuestro cuerpo ya no van a
12:26poder actuar, catalizar, o sea,
12:28metabolizar a este alimento tan rápido y
12:31se va a mandar a nuestra panza, se va a
12:33convertir en ácidos grasos, o sea, en
12:35grasa y por eso subimos, engordamos de
12:38peso. Un resultado fisiológico que ya
12:40vemos como el subir de peso o el bajar
12:42de peso tiene de raíz, o sea, está
12:44determinado molecularmente
12:46gracias a esto, gracias a la velocidad
12:49en la que actúan las enzimas para
12:51cortar, catalizar al sustrato. Es por
12:53eso que esta parte de las velocidades de
12:55reacción y la afinidad de las enzimas es
12:57muy, muy, muy importante para que
12:59podamos entender cualquier fenómeno que
13:02pasa en nuestro metabolismo, en nuestro
13:03cuerpo en general y en todos los seres
13:05vivos, para que podamos utilizar eso y
13:07podamos crear muchos bioproductos,
13:09medicamentos, biocom- bustibles,
13:11alcohol, para que podamos biorremediar
13:12ríos, para que podamos limpiar ríos,
13:14muchísimas otras cosas más gracias a
13:17conocer estas características de la
13:19enzima. Bueno, finalmente, este es el
13:20comportamiento de las enzimas, pero,
13:22¿qué hay de los cálculos? ¿Qué tal si yo
13:23quiero que mi enzima actúe, por ejemplo,
13:26a 15 de velocidad? ¿Cómo puedo calcular
13:28eso? Bueno, aquí lo vamos a ver
13:30rapidísimo. Bueno, para que la enzima
13:32actúe a la velocidad que tú quieres, por
13:33ejemplo, en este caso, queremos que
13:35actúe a la velocidad de 15, entonces,
13:37necesitamos primero conocer cuál es su
13:39velocidad máxima y cuál es su KM, o sea,
13:42necesitamos caracterizar a la enzima
13:43para que una vez que sepamos cómo
13:45funciona, o sea, cuál es su velocidad
13:47máxima y su KM, ahora sí podamos regular
13:50su velocidad y controlarla. Para
13:51calcular la velocidad máxima,
13:53básicamente es velocidad máxima es igual
13:54a la concentración de enzimas por su K
13:58catalítica. Pero, ¿qué rayos es esto? Es
14:00como si tuviera un trabajador que
14:01empaqueta 10 cosas, entonces, si tengo
14:04cinco trabajadores, van a empaquetar
14:05todos en conjunto 50 cosas. Es lo mismo
14:08con las enzimas, si tengo una enzima que
14:10cataliza, que actúa sobre 10 moléculas
14:12de sustrato, entonces, ¿qué pasa si
14:14tengo 50 enzimas? O sea, en total van a
14:17catalizar a 50 moléculas de sustrato.
14:19Entonces, la concentración de sustrato
14:21es básicamente cuántas enzimas pusiste,
14:23y lo vamos a medir con una unidad que se
14:25llama molar, así como kilómetros,
14:27metros, segundos, etcétera, así la
14:29unidad para medir la concentración, o
14:31sea, cuántas moléculas hay en un medio,
14:33se llama molar. Y la K catalítica es
14:36básicamente cada enzima a qué velocidad
14:38corta. Por ejemplo, supongamos que, como
14:40decíamos, una enzima corta a 10
14:43moléculas sobre segundo. Entonces, vamos
14:45a tener unidades de 10 1 sobre segundo.
14:49Va a actuar sobre 10 moléculas de
14:50sustrato en 1 segundo. Y multiplicando
14:53eso sobre la velocidad que actúan esas
14:54enzimas sobre cada una de las moléculas
14:56de sustrato, nos va a dar la velocidad
14:58máxima a la cual todas estas reacciones
15:01de la enzima o las enzimas van a estar
15:03ocurriendo. Y para calcular la KM es más
15:05fácil si ya tenemos la Vmax, porque
15:07acuérdate que la KM va a estar justo a
15:10la mitad de la velocidad máxima, Vmax
15:14entre dos. Y de esta forma, teniendo la
15:16velocidad máxima, lo dividimos entre dos
15:18para que sepamos en dónde estamos de la
15:20gráfica, y eso va a corresponder a la
15:23KM. Así podemos calcular la KM. Y
15:25finalmente tenemos la ecuación final, la
15:28ecuación de Michaelis-Menten, que esta
15:30nos sirve para saber a qué velocidad
15:32queremos controlar a nuestra enzima
15:35dentro de los parámetros permitidos, o
15:37sea, en el caso del trabajador, ¿a qué
15:38velocidad queremos que empaquete? En
15:40este caso, las enzimas, ¿a qué velocidad
15:42queremos que catalicen, que actúen? Esta
15:45VO es la velocidad a la que queremos, a
15:47la que actúen. Y esto se lee, ¿qué
15:49velocidad queremos es igual a la Vmax,
15:52la velocidad máxima, que ya sabemos cómo
15:53sacarla, multiplicado por la
15:56concentración de sustrato, o sea,
15:58cuántas moléculas van a haber de
15:59sustrato, y eso dividido entre su KM, o
16:02sea, qué afinidad tiene la enzima, más,
16:04de nuevo, la concentración de sustrato.
16:06La velocidad máxima ya sabemos cómo
16:08sacarla, y gracias a esta ecuación es
16:09como nosotros sabemos cómo controlar a
16:11la enzima, ¿a qué velocidad queremos que
16:13actúe? Y recuerda que la velocidad
16:14máxima y la KM va a variar dependiendo
16:17de qué tipo de enzima sea. Las miles y
16:20miles de enzimas que hay, cada una va a
16:22ser diferente y cada una va a tener una
16:24velocidad máxima diferente y una KM
16:26diferente a todas las demás. Todas van a
16:29ser diferentes. Entonces, conociendo
16:31estos dos valores, nosotros lo que ya
16:33podemos controlar es la concentración
16:35del sustrato, o sea, cuántas moléculas
16:38de sustrato, de alimento, voy a poner en
16:40el medio, en el laboratorio. O en el
16:42caso de nuestro cuerpo, cuántas
16:43moléculas de sustrato, o sea, cuánta
16:45cantidad de alimento voy a consumir, voy
16:47a comer. Esto nos lo dice, nos lo
16:49describe esta ecuación. Ahora, muchos
16:52científicos dicen que esta ecuación de
16:54Michaelis-Menten no es tan precisa, o
16:56sea, es muy buena, pero existen mejores.
16:59O sea, esta gráfica describe muy bien el
17:01fenómeno y podemos calcular muy bien con
17:03esta, pero hay otras ecuaciones que son
17:04mejores. Lo que pasa con esta gráfica es
17:06que para que nosotros podamos calcular
17:08todo esto de forma correcta, tenemos que
17:10linealizarla, o sea, tenemos que
17:12volverla una línea recta, que nos va a
17:15quedar más o menos así. Y esto lo
17:17hacemos con truquitos de matemáticas,
17:19volviendo todos estos valores de
17:20logaritmo natural y todos estos
17:22logaritmo natural, así como lo pueden
17:23ver aquí. Esta es básicamente lo mismo
17:25de acá, pero viéndolo desde un punto de
17:27vista matemático diferente. Y ahora sí
17:29ya podemos calcular las cosas con mayor
17:31precisión, pero existen otras ecuaciones
17:32que hacen básicamente lo mismo, sin
17:34necesidad de hacer arreglos, básicamente
17:36con la pura ecuación. Y es en donde
17:37entra el modelo de Lineweaver, no sé si
17:39así se dice, pero ese es el modelo.
17:41Pero, ¿cuál es esta ecuación? Pues,
17:42evidentemente, como todo buen
17:44científico, poner su nombre, Lineweaver,
17:47y lo único que hizo es que con esta
17:49ecuación de Michaelis-Menten, lo único
17:50que hizo es que le sacó la inversa, o
17:52sea, la invirtió, lo puso todo al revés,
17:55o sea, la velocidad V lo bajó, lo puso
17:58al revés, y todo lo de arriba lo puso
18:01abajo,
18:02y todo lo de abajo lo puso arriba.
18:04Entonces, si nosotros resolvemos esto,
18:06lo voy a resolver para que ustedes vean
18:07cómo lo hice, KM, separamos factores,
18:10que sería Vmax
18:12por la concentración de sustrato más
18:15concentración de sustrato dividido entre
18:18Vmax
18:20por concentración de sustrato.
18:22Este y este se van y nos quedaría 1
18:25sobre VO es igual a KM sobre Vmax
18:32multiplicado por la concentración de
18:33sustrato y esto más 1 sobre V velocidad
18:39máxima. Y esta es la ecuación de
18:42Lineweaver. Así es como queda la
18:44ecuación de Lineweaver. Lo voy a
18:45escribir bonito para que se vea mejor.
18:47Ya lo reescribí para que se vea mejor. Y
18:49esto era básicamente la ecuación de
18:50Michaelis-Menten, pero nada más la
18:52voltearon. Entonces, si empezamos a
18:55graficar esto, si le metemos valores de
18:57KM, Vmax y de concentración de sustrato
19:00y empezamos a sacar la gráfica, vamos a
19:02ver que ahora sí la gráfica nos va a
19:03quedar lineal, evidentemente con los
19:05valores volteados. Si aquí era
19:07velocidad, o sea, VO, entonces nos va a
19:10quedar volteado 1 sobre VO. Y aquí si
19:13era concentración de sustrato, nos va a
19:15quedar volteado, o sea, 1 sobre
19:17concentración de sustrato. Y gracias a
19:19este truco matemático, o sea, nada más
19:20voltear la ecuación de Michaelis-Menten,
19:22podemos ahora sí verlo de forma lineal y
19:25calcular todo con mayor precisión. Pero
19:27es lo mismo. Entonces, me voy a hacer
19:28para acá porque creo que ya no quepo.
19:30Entonces, finalmente, tenemos dos
19:33modelos matemáticos, dos ecuaciones, la
19:35de Michaelis-Menten y la de Lineweaver,
19:37pero los dos nos van a decir exactamente
19:39lo mismo. Nos dice cómo se comporta la
19:42enzima. Ambas sirven para lo mismo.
19:44Ambas, de hecho, son lo mismo, pero nada
19:46más visto desde un punto de vista
19:47matemático diferente. Ambas nos van a
19:50decir cómo se comporta la enzima ante un
19:53sustrato, o sea, cómo lo cataliza, qué
19:55tan afín es la enzima al sustrato,
19:58gracias a la KM, y a qué velocidad, es a
20:00la velocidad máxima a la cual pueden
20:02cortar estos sustratos, o sea, las
20:04velocidades máximas, con relación a
20:06cuánto sustrato le vamos a poner en el
20:08medio, o sea, aquí concentración de
20:11sustrato, y estas variables nos van a
20:13permitir controlar a qué velocidad
20:16queremos que la enzima actúe, o sea, la
20:19VO, la veo, velocidad a la que actuará
20:21nuestra enzima. Sin olvidar que es muy
20:24importante que para que todo esto pueda
20:26ocurrir, primero necesita que la
20:27reacción ocurra, o sea, que la
20:29temperatura, el pH y presión estén
20:31controlados. Y de esta forma, ahora sí,
20:34ya vemos la concentración del sustrato
20:37para poder saber a qué velocidad
20:39queremos que actúe nuestra enzima.

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