Introduccion a las bioseparaciones 3 — Transcript

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1. 0:00para continuar con la presentación de
2. 0:02introducción
3. 0:03como ya dije todos estos conceptos ya
4. 0:06deberían estar familiarizados con ellos
5. 0:07si no lo están
6. 0:09esa es su última oportunidad de
7. 0:10aprenderlo y si lo están pues no les
8. 0:13sirve de recordatorio además para
9. 0:15reforzar conocimientos
10. 0:18lo más seguro es que muchas cosas no las
11. 0:20conozca
12. 0:21bueno voy a hablar de hidrofobicidad
13. 0:27es crítico que entendamos esto de
14. 0:29hidrofobicidad y al mismo tiempo pues
15. 0:31entendemos y de la felicidad
16. 0:34entonces voy a hablar específicamente de
17. 0:37los aminoácidos los aminoácidos en la
18. 0:39actividad que hicimos inicial ya
19. 0:41establecimos ya sabemos que lo que es
20. 0:44simétrico
21. 0:45s hidrofóbico y lo que no es simétrico
22. 0:48puede ser es hidrofílico
23. 0:51bueno entonces aquí qué pasa si
24. 0:52analizamos desde ese punto a los
25. 0:55aminoácidos que están entonces 20 20
26. 1:00aminoácidos
27. 1:04y los vamos a analizar desde el punto de
28. 1:06vista en que ya se van a encontrar en
29. 1:08una
30. 1:10en sonidos formando parte de una
31. 1:12proteína
32. 1:14a qué me refiero con eso que sólo vamos
33. 1:16a analizar la cadena lateral entonces
34. 1:19todos los aminoácidos pues están
35. 1:21compartiendo
36. 1:24comparten por ejemplo en bici todos
37. 1:27comparten esta parte
38. 1:30entonces no los vamos a comparar por esa
39. 1:32parte porque todos la comparten las
40. 1:34diferencias en los aminoácidos van a
41. 1:36estar dadas por la cadena lateral
42. 1:40y por esta parte entonces en esta está
43. 1:44el título de la diapositiva que dice
44. 1:48escala vídeo hidrofobicidad tiene que
45. 1:51ver con hidrofobicidad de la cadena
46. 1:53lateral
47. 1:55aquí a la izquierda pueden encontrar
48. 1:57cuatro escalas de hidrofobicidad
49. 2:01vamos a ver estructuras por ejemplo si
50. 2:06vemos la
51. 2:08y de hecho aquí ya están clasificados
52. 2:10aquí ya dice hidrofóbico estos por
53. 2:14ejemplo y lo que pueden ver es que
54. 2:16efectivamente estas cadenas laterales
55. 2:19eso lo tienen carbonos 12 h
56. 2:24qué es lo que es adquirí que sabemos que
57. 2:26son altamente simétricos entonces esos
58. 2:29aminoácidos desde el punto de vista de
59. 2:31canal deberían de ser altamente
60. 2:32ideológicos si ven acá en las escalas y
61. 2:37por ejemplo en la escala de esta primera
62. 2:40isoleucina y valina hasta acá arriba que
63. 2:43son que es este y estos dientes
64. 2:46efectivamente ellos ellos son los más
65. 2:49perjudicados para esa escala y hay
66. 2:51cuatro escalas porque pues ésta está
67. 2:52determinada experimentalmente pero pues
68. 2:54más o menos van a coincidir porque anda
69. 2:57también arriba y solucione valina a
70. 2:59líneas en el cine
71. 3:01estas cuatro escalas ellos están muy
72. 3:04arriba son altamente hidrofóbicos
73. 3:09también podemos ver
74. 3:12este que dice aromático que también
75. 3:14tiene toda esta parte hidrofóbica
76. 3:16entonces la fenilalanina también debería
77. 3:19comportarse del código debería estar
78. 3:21también la parte de arriba de las tablas
79. 3:23de estas tablas y pues si pueden ver qué
80. 3:26aparece por allá arriba
81. 3:33de una vez vemos qué pasa con la
82. 3:36tirosina si ven la tirosina en esta
83. 3:38parte es hidrofóbica pero esta parte es
84. 3:40hidrofílico entonces debería de bajar en
85. 3:42la escala y eso es lo que pasa la
86. 3:45tirosina pues ya está más abajo debido a
87. 3:47ese bache
88. 3:50que le brinda propiedades hidrofílicas y
89. 3:53ese ejercicio que lo podemos hacer con
90. 3:54todos los amigos que están aquí qué pasa
91. 3:56con los que están hasta abajo en la
92. 3:58escala
93. 4:00arginina alicina que aparecen todos aquí
94. 4:05y luego siguen glutámico y aspártico
95. 4:10hasta abajo de la escala sería lo más lo
96. 4:13que es mas hidrofílico y eso los pueden
97. 4:16encontrar acá arriba y se debe a que
98. 4:18ellos tienen carga a ph fisiológico
99. 4:21ellos tienen carga la alicina aun cuando
100. 4:25tiene esta parte hidrofóbica cuestione
101. 4:27esta parte que está cargada y como ya
102. 4:29establecimos si algo tiene carga es
103. 4:30extremadamente afín al agua
104. 4:33hidrofílico por eso la alicina está en
105. 4:35la parte de abajo lo mismo pasa con
106. 4:37arginina
107. 4:41y la ph fisiológica otra vez por acá
108. 4:45estarnos aspártico y glutámico el ph
109. 4:48fisiológico este protón no está
110. 4:53tendría una carga negativa por eso están
111. 4:55en la parte inferior
112. 4:56entonces en los aminoácidos se cubren un
113. 5:00rango muy grande de hidrofobicidad vamos
114. 5:02desde cosas muy eros físicas card boxing
115. 5:04todos las partículas miccoli sin harina
116. 5:06hasta registrar hasta aminoácidos muy
117. 5:08hidrofóbicos donde sólo hay carbono
118. 5:12y esto va a impactar a las proteínas
119. 5:14obviamente
120. 5:18bueno
121. 5:21cómo
122. 5:27qué puedo decir antes de avanzar
123. 5:33una vez aquí voy a aprovechar una vez
124. 5:35que se forma una proteína la proteína se
125. 5:38va a producir como una tira de
126. 5:39aminoácidos
127. 5:42esa secuencia pues ya está establecida
128. 5:44algún gen
129. 5:46que codifica pues para cierta proteína
130. 5:48la pregunta es cómo sabe la proteína qué
131. 5:52estructura terciaria adquirir y la
132. 5:56respuesta es tiene que ver con la
133. 5:59hidrofobicidad de los aminoácidos y
134. 6:02aquel esa proteína está plegándose en un
135. 6:05medio acuoso
136. 6:08entonces qué es lo que trata de hacer la
137. 6:10proteína la proteína trata de exponer
138. 6:14residuos
139. 6:17residuos que sean hidrofílicos que
140. 6:19quieran interactuar con el agua entonces
141. 6:21por esa razón trata de exponer estos y
142. 6:24dejarlos en la superficie
143. 6:28y al mismo tiempo lo que trata es en la
144. 6:31parte interna de la proteína que haya
145. 6:33residuos y de los fóbicos para que se
146. 6:35reduzca la probabilidad de que
147. 6:36interactúen con el agua
148. 6:38entonces de manera general eso es lo que
149. 6:40va a pasar la parte interna es muy
150. 6:43hidrofóbica tiene muchos residuos de
151. 6:45aminoácidos hidrofóbicos y la parte
152. 6:46externa es muy hidrofílica tiene muchos
153. 6:48residuos hidrofílicos sin embargo no
154. 6:52puede hacerlo completamente y decir todo
155. 6:55lo que está afuera en la superficie es
156. 6:57hidrofílico y todo lo que está dentro es
157. 6:59hidrofóbica no tampoco no hacemos el
158. 7:01caso la parte interna es mayormente
159. 7:04hidrofóbica la parte externa es
160. 7:07mayormente hidrófila pero entonces en
161. 7:10que se traduce eso que la proteína
162. 7:12si no represento así es una proteína
163. 7:17pudiéramos decir que esta área que estoy
164. 7:20rayando yo
165. 7:23hidrofóbico
166. 7:27y la que no está rayada es hidrofílico
167. 7:37en el problema de la parte hidrofóbica
168. 7:40es
169. 7:41es el llamado 'efecto hidrofóbico
170. 7:49el efecto hidrofóbica tiene que ver con
171. 7:51los siguientes si tienes
172. 7:53si tienes otra proteína en tu solución y
173. 7:57ella también tiene pues regiones
174. 7:59hidrofóbicos e hidrofílicos el efecto
175. 8:03hidrofóbico establecen y lo hace también
176. 8:06desde el punto de vista termodinámico
177. 8:07que estas dos moléculas se quieren unir
178. 8:10a través de esta región hidrofóbicas
179. 8:15es el problema de esta parte lógica que
180. 8:17está esa fuerza que los busca unidos sin
181. 8:21embargo en su cuerpo el cuerpo todos los
182. 8:23organismos vivos las proteínas no están
183. 8:25unidas por ese expidió fóbico que
184. 8:27implica eso que algo debe estar
185. 8:30ganándole a esa fuerza hidrofóbica de
186. 8:32unión algo debe prevenir esa unión auto
187. 8:35más adelante vemos que es lo que
188. 8:37previene que se o que entre o que se
189. 8:40active en el espectro físico que el
190. 8:41efecto fólico gane y se empiecen a unir
191. 8:46desde el punto de vista de separaciones
192. 8:47hay aplicaciones donde tú favorece ese
193. 8:50efecto hidrofóbico para proteínas para
194. 8:52purificar las y la medida de las
195. 8:54aplicaciones o algunas otras
196. 8:56aplicaciones más bien lo que buscan es
197. 8:59favorecer que no se unan es decir
198. 9:01prevenir la entrada del efecto
199. 9:03hidrofóbico aquí aproveche una vez la
200. 9:06figura que está aquí para describir
201. 9:08porque desde el punto de vista
202. 9:10termodinámico está favorecido el efecto
203. 9:12hidrofóbico aquí abajo supongan que
204. 9:15tenemos
205. 9:17y esto de aquí
206. 9:20es como si fuera piensan que es la
207. 9:22proteína vamos a representarlo similar
208. 9:26tenemos moléculas de proteína
209. 9:31y digamos que tenemos las regiones
210. 9:35hidrofóbicas
211. 9:38y también tiene regiones hidrofílicas
212. 9:40stade que representamos las cuerdas de
213. 9:43agua de los círculos y los círculos
214. 9:46negros están ahí son moléculas de agua
215. 9:51qué es lo que sucede si vemos a las
216. 9:53moléculas de agua si vemos las moléculas
217. 9:55de agua
218. 9:59específicamente vamos a ver qué pasa con
219. 10:01esta esta molécula de aquí pues ya en
220. 10:03libertad de moverse hacia acá en
221. 10:05cualquier dirección
222. 10:10el problema es
223. 10:13que hacia acá su movimiento está
224. 10:16restringido por que chocaría con la
225. 10:19región hidrofóbica de la proteína o de
226. 10:21la molécula que estamos analizando
227. 10:24entonces ya hay una restricción aquí
228. 10:28y eso va a pasar pues con otras
229. 10:30protestas también esta de aquí pues
230. 10:32tiene una restricción de interactuar
231. 10:34hacia allá
232. 10:37y entonces qué es lo que sucede que
233. 10:38estas moléculas las que están más cerca
234. 10:41de esa proteína estas moléculas de agua
235. 10:44no tienen libertad de movimiento en
236. 10:46todas las direcciones
237. 10:49porque en una dirección chocarían con la
238. 10:51superficie hidrofóbica y no quieren
239. 10:53intentar con ella
240. 10:58qué se provoca entonces que no hay
241. 11:00libertad total de las moléculas y eso va
242. 11:03en contra de la entropía cuando la
243. 11:06entropía establece que todo debe moverse
244. 11:09hacia donde haya más libertad
245. 11:11entonces qué es lo que ocurre
246. 11:14desde ese punto de vista termodinámico
247. 11:20vamos a contar qué moléculas de agua no
248. 11:23tienen libertad de movimiento va a ser
249. 11:24uno dos tres cuatro cinco seis son las
250. 11:29que están más cercanas a la hice solito
251. 11:33y voy a seguir contando esto con 7 8 9
252. 11:3610 11 12 13 14 14 moléculas de agua no
253. 11:43tienen libertad de movimiento si te
254. 11:45sales de las 1450 moléculas de agua que
255. 11:47si tienen más libertad la terminal y acá
256. 11:49está en contra de ese orden
257. 11:51y entonces ahí es donde entra el efecto
258. 11:53hidrofóbico cuando ayuda no pero
259. 11:55nosotros nos podemos unir
260. 11:56hidrológicamente porque tenemos regiones
261. 11:59hidrofóbicas
262. 12:01y la trabaja que entonces va a favorecer
263. 12:02decir si está bien únanse
264. 12:06a través de esas regiones hidrofóbicas
265. 12:12porque porque si contamos ahora las
266. 12:14moléculas que están interactuando
267. 12:15directamente con el gluten vamos a ver
268. 12:19que esos menos
269. 12:26son 11 moléculas y originalmente eran 14
270. 12:30va a seguir habiendo restricciones de
271. 12:32movimiento pero ya son menos moléculas
272. 12:34las que tienen restringido su movimiento
273. 12:36y eso aumentó la entropía del sistema
274. 12:38entonces por eso esta reacción siempre
275. 12:40está favorecida desde el punto de vista
276. 12:43traumático
277. 12:44y como digo otra vez recalcó hay
278. 12:46aplicaciones donde quieres yo quiero que
279. 12:48pase eso y lo voy a favorecer pero hay
280. 12:51aplicaciones no yo no quiero que pase yo
281. 12:53quiero que esté la reacción desplazada
282. 12:55hacia la izquierda
283. 12:56tendremos que conocer qué es lo que pasa
284. 12:59qué uniones están interactuando y cómo
285. 13:01podemos cómo podemos favorecer la recta
286. 13:04de lo que nos interesa hacia la derecha
287. 13:06o hacia la izquierda
288. 13:08bueno vamos a continuar
289. 13:12en ese mismo tenor te dé fuerzas y voy a
290. 13:17hablar de fuerzas
291. 13:19aquí la parte de la derecha no me
292. 13:21interesa mucho lo único que puedo decir
293. 13:23es cuando tienes una solución de
294. 13:25proteínas en agua
295. 13:27en su superficie las regiones
296. 13:29hidrofóbicos e hidrofílicos las
297. 13:31hidrofóbicas se quieren unir quieren
298. 13:32unir una molécula de proteína con otra y
299. 13:35algo debe prevenir entonces eso porque
300. 13:37si preparas una solución en tu cuerpo si
301. 13:40pienso pasar las proteínas de empezar a
302. 13:42unir eventualmente pues ahora que están
303. 13:45unidas ya no funcionan si son enzimas ya
304. 13:48no van a funcionar entonces algo
305. 13:51previene que se unan por exacto
306. 13:53hidrofóbico y un ejemplo muy claro es la
307. 13:57leche
308. 13:58la leche es una emulsión en el sentido
309. 14:01de que hay glóbulos glóbulos de grasa
310. 14:04que están representados ahí como
311. 14:05círculos
312. 14:07y esos glóbulos
313. 14:12además están las éstas está la caseína
314. 14:15como proteína y están estos glóbulos de
315. 14:18grasa ese glóbulo de grasa los saluda
316. 14:21que es grasa pues debe ser hidrofóbico o
317. 14:23al menos tener región hidrofóbica y
318. 14:25debería de unirse con otros glóbulos de
319. 14:27glas de grasa pero eso no sucede por eso
320. 14:29la leche ese dedo para acá
321. 14:33si pasara eventualmente esos glóbulos de
322. 14:35grasa se unirán y terminarán flotando
323. 14:39una nata que de hecho con la leche la
324. 14:42leche que sale de una vaca
325. 14:45cuando la hierven favorecen el efecto
326. 14:48hidrofóbico y se forma una nata lo que
327. 14:51le llama la gente nata que no es otra
328. 14:53cosa que estos glóbulos de grasa que se
329. 14:55empezaron a unir porque yo favorecía el
330. 14:57efecto hidrofóbico aquí está una de las
331. 14:59formas de favorecerlo aumentar la
332. 15:01temperatura
333. 15:03y colapsamos todos esos
334. 15:06no todos pero muchos de esos glóbulos ya
335. 15:09se colapsaron y se formó la nata pero la
336. 15:12leche sigue siendo para acá entonces
337. 15:15debe haber todavía glóbulos de grasa que
338. 15:18no no entraron en este proceso de unión
339. 15:21y droid algo prevenir que se unieran
340. 15:25similar a lo que digo de las proteínas
341. 15:27si hay región hidrofóbica debe haber
342. 15:30algo previniendo
343. 15:32si hay pues es posible 2007 lógicamente
344. 15:35lo mismo debe pasar con la grasa algo
345. 15:37porque la grasa hidrofóbica pero debe
346. 15:39tener algo que está previniendo su unión
347. 15:42entonces voy a hablar de esas de qué de
348. 15:45qué es lo que está pasando y cómo es que
349. 15:48se está previniendo eso que tiene
350. 15:51implicaciones aquí en de separaciones y
351. 15:53también en la vida muchas de las cosas
352. 15:55que se explican en función del efecto
353. 15:57hidrofóbico
354. 15:59aquí está una diapositiva con cosas que
355. 16:02seguramente aprendieron desde la prepa
356. 16:05hay fuerzas de rango corto y fuerzas de
357. 16:08rango lar
358. 16:11enlaces covalentes el metálico
359. 16:17el único el único ejemplo cuando se
360. 16:19tiene un cristal de
361. 16:22de cloruro de sodio ya saben qué
362. 16:26es por ahí está
363. 16:29en un sodio unido con un cloro que está
364. 16:31por acá atrás y cosas así
365. 16:35a eso se refiere el enlace este único
366. 16:38covalente pues ya saben que enlaces del
367. 16:41metálico no nos interesan
368. 16:44para el curso esas eran fuerzas de rango
369. 16:47corto y lo que saben también de hace
370. 16:50mucho tiempo es que la energía de esos
371. 16:53enlaces es muy grande
372. 16:55el enlace johnny conquistan valores
373. 16:57representativos de ese enlace y pues el
374. 17:00covalente también muy muy muy alta esa
375. 17:02energía de enlace que implica eso que
376. 17:05para romper los ponen citas la afición
377. 17:07ar mucha energía
378. 17:09pero también hay fuerzas que son débiles
379. 17:11y se llaman de rango largo también son
380. 17:14fuerzas similares a las de arriba en el
381. 17:16sentido de lo que es una fuerza nada más
382. 17:18que los valores son mucho más pequeños
383. 17:22y ahí entran las bolsas de van der waals
384. 17:24la electrostática en la hidrofóbica la
385. 17:28que estamos hablando de efecto
386. 17:29hidrofóbico y la magnética esta tampoco
387. 17:31me va a interesar para el curso te voy a
388. 17:34hablar de las de las tres primeras
389. 17:39porque ya eliminar las que no me
390. 17:42interesan estas de acá son muy fuertes
391. 17:45entonces no nos sirven estás acá son
392. 17:49débiles
393. 17:51y si son débiles se pueden perturbar
394. 17:54fácilmente
395. 18:04entre comillas
396. 18:05entonces yo puedo romper enlaces de
397. 18:08rango largo relativamente sencillo o
398. 18:10pueden favorecer que se se formen lo que
399. 18:14funciona va a romper pues quitarlo y va
400. 18:16a funcionar para para favorecer la unión
401. 18:20y porque esto es importante porque
402. 18:22muchas de las procesos de separación
403. 18:24están basados en estas fuerzas de
404. 18:26regular
405. 18:29y muchas cosas de la vida como vamos a
406. 18:31ver más adelante
407. 18:33bueno entonces ahí están las fuerzas
408. 18:36navales de balés place está la
409. 18:37definición son resultado de la suma de
410. 18:39fuerzas atractivas o repulsivas entre
411. 18:41moléculas o entre las partes de una
412. 18:43misma molécula que no sean pues
413. 18:45covalentes o iónicas
414. 18:49esencialmente todo todo es fuerza de van
415. 18:51der vaart
416. 18:55y están divididas en varios tipos
417. 18:57inducido tienes por ejemplo dos
418. 18:59moléculas que son eléctricamente neutras
419. 19:06pero en un gas puede haber fructosa moss
420. 19:08que este es un gas puede haber
421. 19:10fluctuaciones en las moléculas y que en
422. 19:12algún momento el electrón se mueva más
423. 19:15la prueba de encontrarlo más esté en una
424. 19:17región diferente y parezca que se carga
425. 19:20negativo este lado de la molécula y el
426. 19:23otro puede secar lo positivo
427. 19:26a la hora que esta molécula choca con
428. 19:28otra pues provoca lo mismo en si choca
429. 19:31de esta parte positiva pues va a tratar
430. 19:34de repeler ar el electrón y mandarlo
431. 19:36hacia el otro lado no es cierto va a
432. 19:38tratar de atraer el electrón y hacia el
433. 19:40otro lado pues quedaría cargado positivo
434. 19:43esto va a ser pues llamado paul inducido
435. 19:46una molécula que se forma un dipolo que
436. 19:49presenta pues carga aunque es aparente
437. 19:52positiva y negativa al chocar con otra
438. 19:54también genera un dipolo y luego ellas
439. 19:56pueden interactuar como está
440. 19:58representado aquí se forma un enlace de
441. 20:00bander vales de dipolo inducido
442. 20:04también podría ser dipolo dipolos aquí
443. 20:08aquí no dependemos de los choques aquí
444. 20:11las moléculas claramente por la electro
445. 20:14negatividad de los compuestos ya puedo
446. 20:16yo decir que este la probabilidad
447. 20:18encontrar electrones más alto aquí que
448. 20:20es lo que pasa con el cloro no saben es
449. 20:22mucho más electro negativo que el
450. 20:24hidrógeno
451. 20:25entonces él atrae más hacia el los
452. 20:27electrones y entonces podemos decir que
453. 20:29esté lado está negativo este lado está
454. 20:31positivo y eso se va a cumplir nos las
455. 20:34demás moléculas y van a poder entonces
456. 20:36interactuar similarmente por cargas por
457. 20:39tipo los que al final pues una
458. 20:41interacción de positivo con negativo
459. 20:44o repulsión si son cargas iguales
460. 20:48los puentes de oro que nos son muy
461. 20:50familiares para nosotros son fuerzas de
462. 20:52van der waals y están de vida es algo
463. 20:54que estoy estableciendo ahorita los
464. 20:55tipos ya que la derecha está en las
465. 20:58muñecas de mont representación de
466. 20:59moléculas de agua que otra vez es lo
467. 21:01mismo
468. 21:02esto en rojo representa el oxígeno y
469. 21:05esta tiene una
470. 21:07polaridad en un dipolo positivo negativo
471. 21:11pero los hidrógenos entonces tienen
472. 21:14parece que tienen carga positiva y eso
473. 21:17pasa con todas las moléculas y aquí pues
474. 21:19pueden ver que ya están alineadas
475. 21:22el hidrógeno forma enlace con el oxígeno
476. 21:27de otra molécula y así se empiezan a
477. 21:28entrecruzar el agua tiene propiedades
478. 21:32muy diferentes a otros solventes por
479. 21:33estos puentes de hidrógeno porque aún
480. 21:36cuando son débiles la unión hace la
481. 21:38fuerza
482. 21:40y bueno entonces
483. 21:44el agua se une con ella misma a través
484. 21:45del puentes de hidrógeno que son fuerzas
485. 21:48de van der vaart por ti polos
486. 21:51y aquí hay algunos otros ejemplos puede
487. 21:54ser el agua también con su tipo lo
488. 21:56negativo el positivo y aquí está unido
489. 21:58al amoniaco que el nitrógeno tiene
490. 22:02también
491. 22:04y polopos es negativo
492. 22:08y entonces se puede formar este enlace
493. 22:09de banderolas
494. 22:13los ejemplos también pudiera ser los
495. 22:16puedo unir este con éste
496. 22:20qué es lo que está representado aquí
497. 22:24sigue siendo
498. 22:26algo polaridad negativa con positiva y
499. 22:28abajo hay otros ejemplos
500. 22:30entonces sigue siendo un ejemplo como
501. 22:32este o comas
502. 22:35pudieras tener cargas verdaderas y
503. 22:38dipolos entonces el equipo de aquí está
504. 22:40el ejemplo pues del club de sodio en
505. 22:42agua donde el cloro el cloruro si tiene
506. 22:45una carga no como dipolo él si tienen
507. 22:49en una carga negativa
508. 22:55este si tiene una carga negativa
509. 22:57verdadera el sodio tiene una carga
510. 22:58positiva verdadera pero se comporta
511. 23:00igual aquí está el oxígeno que tiene
512. 23:02polaridad negativa y se forma el enlace
513. 23:09e interactuamos con los hidrógenos que
514. 23:12tienen polaridad positiva y se forman
515. 23:15las es con el young
516. 23:17este es el ión dipolo también es fuerza
517. 23:19de bander abas
518. 23:22entonces esas son fuerzas de van der
519. 23:24vaart
520. 23:27déjenme ver qué más hay aquí
521. 23:33no sé si quiere terminar la presentación
522. 23:37más que hable mucho bueno siento vamos a
523. 23:39terminar aquí hasta fuerzas de mandar
524. 23:42vance
525. 23:44que son débiles aquí están los valores
526. 23:48y en la siguiente presentación continuó
527. 23:50con electrostática hidrofóbica y el
528. 23:53concepto este de la unión hace la fuerza