YT YouTube2Text

YouTube2Text → Transcripts → BIOQUÍMICA 3ER PARCIAL 1 Biosintesis de los aminoacidos 19 08 25

BIOQUÍMICA 3ER PARCIAL 1 Biosintesis de los aminoacidos 19 08 25 — Transcript

by Teóricas de 3er año · 6,489 words · 1,120 segments · language es · Watch on YouTube

Open in transcriber Summarize with AI Download SRT/VTT

Full transcript

0:49[Música]
0:59Ah.
2:12Buen día, doctor.
2:13Buenos días. Eh, ¿me escuchan? ¿Esto
2:18doctora?
2:19Okay. Eh, continuamos entonces con la
2:22parte teórica de bioquímica y vamos a
2:25ver temas ahora que van a entrar al
2:27tercer parcial. Esto ya no entra al
2:30segundo parcial, sino al tercer parcial.
2:32Y tenemos lo referente a aminoácidos,
2:35proteínas, ura, óxido nítrico, etcétera,
2:38etcétera. Veamos el contenido de la
2:40unidad. Vamos a hablar de aminoácidos
2:43del ciclo de la ura, vuelvo a decir, de
2:45los productos especializados de los
2:47aminoácidos, cómo se convierte estos en
2:50productos, la ura, la creatinina, las
2:53proteínas, la matriz extracelular,
2:55etcétera, etcétera, etcétera.
2:58Para recordar un poquito los
2:59aminoácidos, son 20 aminoácidos los
3:01proteicos. Hay algunos que son muy
3:03sencillos, muy simples y se los llama
3:06aminoácidos alifáticos. Aquí tenemos
3:08aminoácidos alifáticos como la glicina,
3:11lanina, balina, isoleucina y leucina.
3:15Estos aminoácidos, fíjense ustedes,
3:18tienen como grupo R, si recuerdo la
3:20definición de aminoácidos. Aminoácidos
3:22eran aquellas moléculas simples que
3:25tienen un grupo carboxilado y un grupo
3:28nitrogenado unidos a un solo carbón, al
3:31carbón alfa. Y como R tienen los
3:34sustituyentes. En el caso de la glicina,
3:36su su sustituyente es el hidrógeno. En
3:40la lanina, su sustituyente o su grupo R
3:43es un grupo metilo y sigue la misma
3:46definición de aminoácidos y todos igual.
3:49En cambio, la balina, isoleucusina y
3:51leucina tienen aminoácidos ramificados,
3:54es decir, tienen muchos componentes de
3:57carbonos en su estructura R. Los
4:00aminoácidos ramificados tienen una
4:02cualidad y es que ellos van a ser muy
4:06rápidos después de la absorción, se
4:08dirigen después del intestino al hígado
4:11en forma muy rápido y son los que
4:12circulan más rápidamente los tres
4:14aminoácidos ramificados, balina,
4:17isoleucina y leucina.
4:21Bien, ¿qué pasa con los aminoácidos?
4:23Cuando nosotros ingerimos los
4:25aminoácidos o las proteínas en los
4:27tejidos experimentan proteis, los
4:30aminoácidos salen a la sangre, se
4:33dirigen a los tejidos y forman un pull
4:35de aminoácidos. Un pull significa un
4:38concentrado de aminoácidos. Si aquí
4:41vemos nosotros, por ejemplo, las
4:42proteínas de la alimentación nos aportan
4:45aminoácidos. Los aminoácidos ingresan al
4:48cuerpo, o sea, cualquiera que fuera la
4:51proteína. Hay que recordar que hay
4:53proteínas de primera calidad, segunda
4:54calidad, etcétera. Y hay proteínas que
4:57vienen de los animales y proteínas que
4:59vienen de los vegetales, pero lo que nos
5:01interesan son los aminoácidos. Una
5:03proteína de primera calidad tiene todos
5:06los aminoácidos esenciales. Una proteína
5:09de segunda calidad carece de algún
5:11aminoácido esencial. Aminoácido esencial
5:14se llama aquel aminoácido que no se
5:15produce en el cuerpo y que
5:17necesariamente tenemos que ingerir en la
5:19dieta. Sea como fuere, el origen de las
5:22proteínas de primera calidad o segunda
5:24calidad, estas aportan con aminoácidos y
5:27el intestino se encarga de absorber los
5:30aminoácidos. Primero digiere las
5:32proteínas, experimenta una proteis,
5:35participan las enzimas pancreáticas,
5:38enzimas digestivas, etcétera, y liberan
5:41a los aminoácidos, por así decir. Los
5:43aminoácidos encuentran entonces en un
5:45momento dado estado libre y los
5:48aminoácidos van a circular, se van a los
5:51tejidos, los aminoácidos y generan
5:53proteínas. Ahí tenemos un segundo paso
5:56interesante. Son absorbidos, se
5:59mantienen en la sangre, dan una
6:01aminoacidemia
6:03y luego se dirigen a los tejidos donde
6:05se vuelven a convertir en proteínas.
6:08Eh, si los aminoácidos están en exceso,
6:10se eliminan por la orina. Y tenemos
6:13entonces una aminoaciduria.
6:15En algunas patologías hay un exceso de
6:18aminoácidos que están eliminándose por
6:21la orina y tenemos algunas enfermedades
6:23que se ha visto en el programa que van a
6:26dar aminoacidurias importantes. Bien,
6:30después podemos ingresar aminoácidos por
6:33infusión. Los alimentos o la
6:35alimentación parenteral ya tiene
6:38aminoácidos seleccionados. En la
6:40alimentación parental no se da comida,
6:43se pasan directamente aminoácidos o
6:45grasas o lo que fueran por vía
6:47parenteral, es decir, por vía
6:49endovenosa, ya sea por una vena
6:52periférica o una vena central. Ahí
6:56tenemos también los aminoácidos se
6:58pueden oxidar hasta CO2. Los aminoácidos
7:01se pueden convertir en carbohidratos o
7:03se convierten en grasas. Los aminoácidos
7:06se eliminan, además de orina, se pueden
7:08eliminar por su doración. Bien, entonces
7:12ese el recorrido que hacen los
7:13aminoácidos. Vuelvo a decir, ingresan
7:15como proteínas a través del intestino o
7:18a través de alimentación parenteral o
7:21salen de las mismas proteínas de los
7:22tejidos por degradación o proteisis y
7:25conforman un pull de aminoácidos. Y ese
7:28pul de aminoácido se dirige a todo lado,
7:30es oxidado, es convertido en grasa o
7:33carbohidratos, se elimina por la orina,
7:35se elimina por la suduración.
7:38Otra vuelta. Veamos entonces los
7:39aminoácidos absorbidos. Los aminoácidos
7:43disponibles de absorción son un 65%, no
7:46siempre se absorbe totalmente.
7:49Estos aminoácidos van a la renovación
7:52proteica. La renovación proteica se
7:54llama el turnover proteico. Y este
7:57turnover proteico hace que
7:58constantemente los aminoácidos
8:01disponibles se conviertan en proteínas
8:03orgánicas y esas proteínas orgánicas nos
8:06sirvan a nosotros. Hay que recordar que
8:08tenemos más o menos unas 30,000
8:11proteínas y de esas 30,000 proteínas hay
8:1526 grupos diferentes de proteínas. Hay
8:18proteínas que actúan como receptores,
8:21proteínas que actúan como enzimas,
8:22proteínas que actúan como canales
8:24iónicos, proteínas que actúan como
8:26transportadores, etcétera, etcétera.
8:28Entonces, los aminoácidos absorbidos en
8:30un porcentaje importante, van a ir ser
8:33destinados a formar proteínas orgánicas,
8:36sus productos y van a renovar
8:38constantemente a las proteínas que están
8:41ya en su momento, que tienen que ser
8:43eliminadas por los proteosomas. Y ahí
8:46tenemos que hay siempre una
8:48disponibilidad grande de aminoácidos y
8:51algunos aminoácidos van a convertirse,
8:53vuelvo a decir, en grasa, en glucosa o
8:55nos van a generar energía. El turnover
8:58proteico, la renovación proteica es
9:00importante.
9:03Aquí vemos otra vuelta, las proteínas
9:05intracelulares
9:07liberan aminoácidos o los aminoácidos
9:10ingresan de la dieta, de las proteínas
9:12de la dieta. inmediatamente pueden
9:15perder su grupo nitrogenado. Al perder
9:17su grupo nitrogenado, los aminoácidos
9:19que no se van a utilizar para formar
9:21otros productos, este grupo nitrogenado
9:24se elimina como urea. La urea se forma
9:27en el hígado y se elimina por el riñón.
9:30Y lo que queda del aminoácido es el
9:32esqueleto de carbón. su estructura llena
9:36de carbonos porque ya no tiene el grupo
9:38nitrogenado o el grupo amino, es
9:40solamente un cetoácido. Estos cetoácidos
9:44ingresan o se incorporan al ciclo del
9:46ácido cítico y terminan como CO2 y agua
9:49generando energía. Entonces tenemos todo
9:52un ciclo donde los aminoácidos, algunos
9:55son eliminados directamente por su grupo
9:57nitrogenado, sus esqueletos de carbón se
9:59incorporan a diferentes componentes,
10:03particularmente del ciclo de creps o van
10:06a ir a formar directamente azúcares o
10:09grasas. Aquí tenemos otra vuelta. Los
10:12aminoácidos no se excretan, no se
10:15almacenan, dan lugar a energía. Tenemos
10:18esqueletos de carbono. Los esqueletos de
10:20carbono, vuelvo a decir, se incorporan a
10:23los intermediarios del ciclo de Creps. Y
10:26hay aminoácidos que pueden ser
10:27cetogénicos y aminoácidos glucogénicos.
10:30Hay que recordar que de los 20
10:32aminoácidos proteicos, 18 son
10:35glucogénicos, es decir, 18 aminoácidos
10:39van a formar azúcar y dos aminoácidos
10:42van a formar cuerpos cetónicos a través
10:45de acetil coenzima. Estos aminoácidos
10:48que cupan acetónicos son los dos
10:50aminoácidos con L, la leucina y la
10:53licina. Son aminoácidos cetogénicos.
10:56Luego, los aminoácidos pueden perder su
10:58grupo amino. Como dijimos, se convierten
11:00en ura. La ura exclusivamente se forma
11:03en el hígado y la se excreta por la
11:06orina, se escreta por el riñón.
11:09Aquí otra vuelta vemos los aminoácidos
11:13están formando un pull de aminoácidos.
11:16Los aminoácidos van a formar proteínas.
11:18Las proteínas se degredan en
11:19aminoácidos. El grupo nitrogenado del
11:22aminoácido se elimina. Se elimina la ura
11:24y las formas de eliminar los compuestos
11:27nitrogenados del cuerpo son como
11:29amoníaco, como ura, como ácido úrico o
11:32alantoína. También los aminoácidos se
11:35van a unir entre ellos y van a formar
11:38diferentes compuestos. Los aminoácidos
11:40son muy versátiles, es decir, los
11:42aminoácidos no solamente sirven para
11:44formar proteínas, los aminoácidos forman
11:48pequeños polímeros que pueden ser de
11:51unos pocos aminoácidos hasta grandes
11:54concentraciones de aminoácidos. Hay
11:56algunas proteínas que tienen 600, 700
11:59aminoácidos y hay algunos polipértidos
12:02que tienen tres aminoácidos y ya son
12:04útiles biológicamente.
12:06Tal es el caso del glutatión. El
12:09glutation es un tripéptido. Resulta de
12:12la unión de tres aminoácidos, glicina,
12:15cisteina y y glutamato se unen a para
12:19formar el gluta y el glutaón, gracias a
12:22la gluta peroxida, es el sistema
12:25antioxidante más importante que tenemos
12:27a nivel hepático y de muchos otros
12:30tejidos. El glutation debe estar
12:32regenerándose constantemente.
12:34En el eritrocito, el glutation evita la
12:37hemólisis y el glutation con
12:40superoxidasa
12:42evita la formación de radicales libres y
12:44elimina los radicales libres como
12:46peróxidos de hidrógeno. Los aminoácidos
12:49pueden actuar como neurotransmisores.
12:53Ahí tenemos el glutamato que es un
12:55neurotransmisor excitador, la glicina
12:57que es otro neurotransmisor excitador y
13:00el aspartato que actúan como
13:02neurotransmisores.
13:04Nuestros aminoácidos pueden formar
13:06poliaminas. Tenemos muchas poliaminas en
13:09el cuerpo. Poliaminas significan
13:11polímeros de aminoácidos o de grupos
13:13aminados. Y tenemos poliaminas que van a
13:17ir a formar inclusive la creatinina.
13:20Tenemos aminoácidos que van a
13:22incorporarse al grupo emo o van a formar
13:24el grupo emo
13:27como es la griina particularmente
13:30aminoácidos que van a formar a la
13:32creatinina, etcétera, etcétera,
13:34etcétera. Los aminoácidos entonces son
13:37necesarios en la vida. Si nosotros no
13:39tenemos aminoácidos y no tenemos
13:41proteínas, no podemos vivir. Son
13:44necesarios para sintetizar las proteínas
13:46que a diario requerimos nosotros.
13:50El humano sintetiza algunos aminoácidos
13:52y esos aminoácidos que los sintetiza se
13:54llaman no esenciales. En cambio, los que
13:57necesita ingerir en la dieta se llaman
13:59esenciales. Hay nemotécnicos para
14:02recordar los aminoácidos. Los no
14:05esenciales tienen un nemotécnico que lo
14:07vamos a ver un poquito más adelante que
14:10se llama el hall privado de team. Y los
14:13esenciales, los que el que el cuerpo
14:16forma, se llaman tres gatos, como
14:18nemotécnico. Para recordar los nombres
14:20de los aminoácidos, son 20 aminoácidos
14:22los que participan en la formación de
14:24proteínas y son más de 300 aminoácidos
14:28los que no participan en la formación de
14:30proteínas. Las bacterias y las platas
14:33son capaces de sintetizar sus propios
14:35aminoácidos esenciales. Nosotros no.
14:40Eh, los aminoácidos esenciales y no
14:42esenciales se encuentran en todas las
14:43proteínas animales, por lo tanto, las
14:45proteínas animales se consideran
14:47proteínas de primera calidad. En cambio,
14:50algunos cereales, vegetales, legumbres
14:52carecen de algún aminoácido esencial y
14:54se los conoce proteínas de segunda
14:57calidad.
14:59E algunas proteídas, algunas proteías
15:01vegetales les falta triptófano, lisina,
15:04meteonina, etcétera. Y el déficit de
15:07proteínas cuando la persona no se
15:09alimenta con la cantidad de proteínas
15:11necesarias, que en la dieta debe ser un
15:1320%, lleva a un trastorno nutricional
15:17que se llama cuashorcor.
15:20El balance de nitrógeno, diferencia
15:22entre ingreso y pérdida, puede ser
15:24positivo, negativo o estar en
15:26equilibrio.
15:28E la falta de un solo aminoácido
15:31esencial da lugar a que haya un balance
15:34negativo de nitrógeno. Fíjense, un solo
15:37aminoácido esencial del nemosténico que
15:40les había dicho que se llama el hol
15:41privado de falta un solo aminoácido y
15:45tenemos un balance negativo de
15:47nitrógeno.
15:48de pied nitrógeno por orina, por lases,
15:51habíamos dicho por transpiración,
15:53enfermedades y se aumenta el balance o
15:56el nitrógeno es positivo cuando la
15:59persona está embarazada o recibe
16:01alimentación parenteral,
16:04hiperalimentación o alimentación
16:06parenteral por bienendosa, periférica o
16:09central.
16:10El balance nitrogenado negativo es una
16:12condición en que el nitrógeno excretado
16:14es mayor que el ingerido. Nosotros
16:17necesitamos nitrógeno en el cuerpo y
16:19nuestra única fuente de nitrógeno lo
16:21constituyen los aminoácidos.
16:23El déficit de un solo aminoácido
16:25esencial altera la síntesis de
16:27proteínas, falla las proteínas, se
16:30aumenta el catabolismo de aminoácidos
16:33remanentes y lleva un balance
16:35nitrogenado negativo con consecuencias
16:37eh de alteración. eh proteica muy
16:41importante. Debemos evitar el balance
16:43nitrogenado negativo. Vuelvo a decir,
16:45este se produce cuando la cantidad de
16:48nitrógeno es mayor o cuando faltan
16:51aminoácidos esenciales en la dieta.
16:54Los aminoácidos esenciales
16:57eh no sintetizados por la célula son 10.
17:00Y aquí tenemos el nemotécnico que les
17:02había dicho, el hall privado de Tim.
17:05Cada una de las letritas significa un
17:07aminoácido. La H simboliza la isidina,
17:11la A arginina, Lucina, licina. La pi,
17:17pero para que la frase se haya algo
17:19leíble, se pone PRI. Teóricamente
17:22representaría la prolina, pero la
17:24prolina no es un aminoácido esencial. La
17:27prolina es un aminoácido que se puede
17:30formar en el cuerpo a partir del
17:31glutamato y tenemos balina, treonina,
17:36fenilalanina,
17:38triptófano, isoleucina y metionina. El
17:42team, si ustedes recuerdan, es el
17:45denominativo de minúsculo de Timoteo en
17:48inglés y esto significa la sala privada
17:51de Timoteo. Para team hay que acordarse
17:54triptófano, isoleucusina y meteonina.
17:57De la th se lee como f en inglés, la
18:00feniladanina. Y luego tenemos el hall,
18:04el hall privado de team, el hall,
18:07histidina, arginina, leucina y licina.
18:11Ha habido mucha, mucho debate en
18:13relación a la istidina y a la arginina
18:16porque se pueden formar también en el
18:17cuerpo y algunos
18:20investigadores han denominado que la
18:23isidina y arginina serían semiesenciales
18:25porque se puede formar en el cuerpo. La
18:28discusión está dada. Lo que es cierto es
18:30que los niños en crecimiento y los
18:32recién nacidos necesitan arginina y la
18:35arginina que forman no es suficiente, lo
18:38mismo que la istidina, pero vuelvo a
18:40decir, algunos consideran semiesenciales
18:42porque se puede formar en el cuerpo, sin
18:44embargo, nosotros lo consideramos que es
18:46absolutamente esencial y debe
18:48introducirse en la dieta. ¿Dónde están
18:50los aminoácidos esenciales?
18:52Particularmente en todos los productos
18:54cárnicos. La carne, leche y huevo son
18:59los sitios donde más aminoácidos
19:02esenciales podemos conseguir en nuestra
19:04alimentación. Con alimentarse con carne,
19:07leche y huevo y sus derivados y
19:09obviamente vegetales y cereales. Tenemos
19:12una dieta absolutamente completa con los
19:14aminoácidos que se requieren para volver
19:17al turnover o a la formación de
19:18proteínas.
19:20La estidina y arginina, había dicho, son
19:22semiesenciales.
19:24Es absolutamente la arginina es
19:26requerida en los niños. La isidina se
19:28encuentra en el músculo carnoso en la
19:30carne y también es imprescindible. La
19:33isidina hay que recordar que se puede
19:35acumular en muchas células y la isidina
19:38va a formar una mina biológica o una
19:40amina biogénica llamada histamina y la
19:44historilatador
19:48importante y la arginina nos va a servir
19:50para formar a un compuesto gaseoso que
19:54se llama el óxido nítrico, que es el
19:56vaso dilatador más importante que
19:58tenemos en nuestra biología.
20:01Los no esenciales se forman en el cuerpo
20:05y los no esenciales tienen un nemoténico
20:07que hemos dicho que es de tres gatos.
20:10Tres gatos. ¿Por qué? Porque son tres
20:12gs. Glutamato, glutamina, glicina. Tres
20:16as alanina, aspatasparajina,
20:19una t de gato. La cisteina se cierra
20:22como si fuera una o y ahí tenemos la
20:25serina. Y el que es agregado, habíamos
20:27dicho, es la prolina que estaba en el
20:29nemotécnico del hall privado de Team,
20:31pero solamente para que la palabra o la
20:34frase tenga sentido. Bien, algunos
20:37autores también consideran que los
20:39derivados de licina y prolina podrían
20:42considerarse aminoácidos por su parte.
20:44Sin embargo, otros investigadores dicen
20:47que solamente son derivados o
20:49modificaciones hidroxilaras de esos
20:51aminoácidos. Eso también está en
20:53discusión porque la hidroxilicina y la
20:56hidroxiplina son abundantes en algunas
20:58proteínas, particularmente en el
21:01colágeneno, que es la proteína más
21:03abundante del cuerpo. Tiene mucha
21:05hidroxilicina, también tiene
21:06hidroxiprolina y estos resultarían de la
21:09modificación covalente de hidroxilación
21:12de la licina o de la alpolina y no
21:14necesariamente son aminoácidos nuevos o
21:17diferentes. Por lo tanto, es el debate
21:21que puede quedar ahí, decir son
21:23derivados de covalentes por hxilación
21:28o algunos dirán son aminoácidos que se
21:30pueden considerar dentro de los 20, 21,
21:3322 aminoácidos sería. No obstante, todo
21:36el mundo maneja como que los 20
21:39aminoácidos proteicos son 20 y nada más,
21:42no se aumenta nada más. Bien, ¿cómo se
21:46van formando los aminoácidos? esenciales
21:49se van formando por compuestos que
21:50existen en nuestra biología. Tenemos,
21:53por ejemplo, ocho aminoácidos que se
21:55forman de intermediarios anfibólicos.
21:58Eso significa particularmente del ciclo
22:00de Crevs. El ciclo de Crevs va a formar
22:03ocho aminoácidos. El ciclo de Crevs está
22:06formado exclusivamente por cetoácidos.
22:09Si a estos cetoácidos, gracias a una
22:11enzima que es transaminasa, se les
22:14transamina o se les transfiere grupo
22:16nitrogenado, estos cetoácidos se
22:19convierten en aminoácidos. Ocho
22:21aminoácidos derivan entonces del ciclo
22:24de Creps. Dos aminoácidos derivan de
22:27otros aminoácidos esenciales, como es la
22:29tirosina, que deriva particularmente de
22:32la fenilanina. La cisteina deriva del
22:35homosisteinato
22:37y aquí tenemos un compuesto que es
22:40importante, la homoisteina,
22:42porque la homoisteina a la vez va a
22:45generar cisteina o la cisteina va a
22:47generar homosisteina en un proceso de
22:50dos pasos. La homosisteíina tiene hoy
22:54por hoy una connotación importante
22:56porque se convierte en un marcador
22:58biológico de dos enfermedades, de la
23:01diabetes y de la hipertensión.
23:05Hay muchos médicos que sospechan que un
23:08paciente tiene diabetes, pero no está
23:10confirmado absolutamente porque sus
23:12niveles son relativamente normales de la
23:15glicemia y su hemoglobina A1C también
23:19está normal. Entonces piden homosisteina
23:22para ver si este percursor está elevado.
23:24Si este percursor está elevado en el
23:26plasma, significa que esa persona está
23:29yendo a una diabetes o tiene
23:31prediabetes. Y lo mismo ocurre con la
23:33hipertensión arterial. Si la
23:36humosisteina está elevada, es un
23:38sinónimo de que la persona va a
23:40desarrollar en algún momento una
23:42hipertensión arterial. De los
23:44aminoácidos que derivan, hemos dicho, de
23:47un esencial a uno esencial, tenemos la
23:49fenilalanina que forma la tirosina. La
23:52tirosina es uno de los aminoácidos más
23:55importantes porque va a formar a las
23:57catecolaminas y sin catecolaminas como
24:00es la dopamina, no la adenaladenina no
24:03podemos vivir. La fenilalanina tiene que
24:06convertirse en tirosina gracias a una
24:08enzima de tipo hidroxilasa.
24:13Otros derivan de cetoácidos, habíamos
24:15dicho, el alfa acetoglutarato, que es
24:17intermediario del ciclo de CRES, forma
24:18el glutamato. Hay enzimas que participan
24:22también en la aminación reductiva o en
24:25la formación de aminoácidos como es el
24:27glutamato degenasa, la glutamato de
24:30hidrogenasa.
24:32Tenemos también las enzimas más
24:34importantes para convertir un cetoácido
24:37en un aminoácido y esas enzimas son
24:39transaminas. Tenemos muchas
24:42transaminazas en el cuerpo, no existen
24:45solamente en la sangre. Las transamas de
24:48la sangre son dos y sirven para hacer
24:50diagnóstico, la glutámicopiruíbica o la
24:53glutámicoxalacética,
24:54que se liberan cuando hay proceso o daño
24:57hepático o daño muscular cardíaco,
25:00particularmente.
25:01Entonces, existen transaminazas que
25:03sirven para ayudarnos en el diagnóstico
25:07médico y existen muchísimas transaminas
25:10para interconvertir cetoácidos en
25:13aminoácidos. Por ejemplo, el pirubato
25:16gracias a una transaminaza se convierte
25:18en alanina y el cetoglutarato, alfa
25:22cetoglutarato, que es intermediario del
25:24ciclo de Cres por una transaminaza se
25:26convierte en glutamato o aspartato. Las
25:30transamenazas son extraordinariamente
25:32importantes en nuestro cuerpo porque su
25:35nombre lo mismo lo dice, transfieren,
25:39transportan, ayudan a la formación de
25:41aminoácidos o retiran los aminoácidos.
25:44Son de dos sentidos las transaminas.
25:47Pueden formar aminoácidos o retirar
25:49aminoácidos, el grupo amino y formar
25:51cetoácidos.
25:54Tenemos algunas enzimas también
25:56importantes para la formación de
25:58aminoácidos, la glutamina sintetasa y el
26:01proceso se llama aminación. Para que se
26:03forme la glutamina sin tetasa, hay que
26:06recordar que la glutamina es un
26:07aminoácido que tiene doble grupo
26:09nitrogenado. El glutamato es un
26:12aminoácido ácido y la glutamina es una
26:15amida. Al decir una amida significa que
26:18tiene dos grupos nitrogenados. Para que
26:21la glutamina se forme es necesario que
26:24exista el glutamato. El glutamato pide
26:27apoyo a un grupo nitrogenado.
26:29Habitualmente el amoníaco o el amonio
26:33ingresa como grupo nitrogenado para
26:35incorporarse al glutamato y formar la
26:38glutamina. En esta reacción se consume
26:41energía. El ADP el ATP sale como ADP +
26:44pi y la enzima es la glutamina
26:46sintetasa. Todo este proceso se llama
26:49aminación. Entonces, el glutamato por
26:52aminación puede formar glutamina. La
26:56glutamina es uno de los aminoácidos más
26:58importantes. Obviamente el glutamato
27:00también porque es un neurotransmisor,
27:02pero la glutamina es importante porque
27:04es la que va a transferir, va a
27:06transportar grupos nitrogenados desde
27:09diferentes sitios, particularmente desde
27:11el riñón hacia el hígado. Es el
27:13aminoácido que más grupos nitrogenados
27:16lleva al hígado y moviliza muchos
27:19nitrógenos en el cuerpo. Sin glutamina
27:22tampoco podríamos vivir porque es la que
27:25transporta los grupos nitrogenados para
27:27que se vuelvan a formar las nuevas
27:29proteínas o los compuestos derivados de
27:31los aminoácidos.
27:33Aquí tenemos algún ejemplo de los
27:36aminoácidos, cómo se van a formar.
27:38Tenemos, por ejemplo, que en la vía de
27:41la glucólisis, independiente del ciclo
27:43de CRPs, también se van a formar
27:45aminoácidos.
27:46El fófoglicerato, que es un
27:48intermediario de la glucólisis, forma
27:50cerina.
27:52La cerina a la vez forma glicina y forma
27:55cisteína. La cisteína requiere de la
27:58meteonina para que se forme y habíamos
28:00dicho que de la cisteina se va a formar
28:03la homosisteina que es un marcador
28:05biológico.
28:07Si seguimos viendo la eh ya tenemos el
28:12ciclo de creps como tal,
28:13acetílicoenzima, que se ha convertido en
28:15citrato gracias a la unión con oxaletato
28:18y todos los intermediarios del ciclo de
28:20creps. Y aquí solamente hay un ejemplo
28:22del alfa acetogrutarato. El
28:24alfaetoglutarato
28:25es capaz de convertirse en glutamato o
28:27viceversa el glutamato convertirse en
28:30alfa cetoglutarato. Y aquí loxalcetato
28:33intermediario del ciclo de CRPs es capaz
28:35de convertirse en aspartato y el
28:38aspartato gracias a la glutamina que le
28:40dona a un grupo nitrogenado, se
28:41convierte en asparagina y así van
28:45formándose los aminoácidos no
28:46esenciales. los aminoasidos no
28:48esenciales, vuelvo a decir, utilizan
28:50todos intermediarios del ciclo de la
28:52glucólisis, intermediarios del ciclo de
28:55CREps y utilizan también varios otros eh
28:59intermediarios como son de la vía de la
29:01pentosa fosfato.
29:04Aquí tenemos aminoácidos que son
29:06cetogénicos. Habíamos dicho los únicos
29:08cetogénicos específicos son leusina y
29:11lisina. Los restantes 18 aminoácidos
29:14proteicos son glucogénicos, algunos son
29:18mixtos, pueden formar a la vez de azúcar
29:21pueden formar cuerpos cetónicos. Esos se
29:24llaman mixtos y forman cuerpos
29:27acetónicos porque se convierten
29:29directamente en acetilico enzima o en
29:31acetoacetato. Y de estos acetoacetato,
29:34fíjense la leucina, licina, que son
29:36específicos, tenemos también el
29:38fenilina, laalina y tirosina que se
29:40convierte en acetoacetato y el aceto
29:42acetato es el precursor de los cuerpos
29:44cetónicos. Luego vemos ahí como los
29:47diferentes aminoácidos se van a
29:49convertir en intermediarios del ciclo de
29:52Creps o de los que colaboran al ciclo de
29:54Creps. Tenemos, por ejemplo, el
29:56glutamato, la glutamina, arginina que se
29:59convierte en alfa cetoglutarato, balina,
30:02meteonina, treonina que se convierte en
30:04suinato, la tirosina y fenilalanina que
30:07se convierte en fumarato, la esparajina
30:10y espartato que se convierte en
30:11oxalacetato y en el proceso de la
30:13gluconeogénesis,
30:15todos estos aminoácidos que se han
30:17convertido a intermediarios
30:21del anfibólicos del ciclo de Crevs, van
30:23a convertirse en glucosa.
30:25Entonces, vuelvo a decir, hay 18
30:28aminoácidos glucogénicos, dos
30:30aminoácidos cetogénicos y pueden haber
30:33glucogénicos y cetogénicos, que son como
30:35cinco o seis que comparten. Todo esto se
30:38lo ve en la práctica por si acaso para
30:41que tengan una idea más clara. ¿Cómo
30:43ocurre el metabolismo de los
30:45aminoácidos? Los aminoácidos tienen que
30:48agruparse en familias para poder
30:50metabolizarse y entender cómo se van a
30:52transformar los aminoácidos. Y se
30:54agrupan por la cantidad de carbonos que
30:57tienen. Hay familias que tienen tres
30:59átomos de carbón, otros cuatro, otros
31:02cinco, otros más cantidad de carbonos
31:05que tienen. Por ejemplo, aquí tenemos
31:08familias con cuatro átomos de carbón. En
31:11algunos lo consideran dos a tres, pero
31:14se puede llegar hasta cuatro átomos de
31:16carbón. Y tenemos las familias que van a
31:19formar eh o los aminoácidos que están
31:22involucrados en estas familias de dos o
31:25tres amino eh carbonos que son la
31:28lanina, la glicina que habíamos dicho al
31:30principio que eran aminoácidos
31:32alifáticos muy sencillos. La lanina es
31:36convertida en pirubato por
31:38transaminación. es el aminoácido que más
31:41rápido se convierte en pirubato o
31:44viceversa, el pirubato se convierte muy
31:47rápido en alanina. Es tan importante
31:49esta conversión que ha dado lugar al
31:51ciclo de alanina glucosa porque la
31:54alanina se convierte en pirubato. El
31:57pirubato se oxida, ingresa al ciclo de
32:00creps y el ciclo de creps a través del
32:02oxalacetato se convierte en glucosa.
32:05Entonces la lamina se convierte en
32:06glucosa. Es un aminoácido gluconeogénico
32:10por excelencia y le corresponde a la
32:12familia de dos o tres átomos de carbón.
32:15La glicina es otro aminoácido también
32:17alifático, tiene un papel importante en
32:19el metabolismo. La glicina va a
32:22participar en la formación de amonio, de
32:25dióxido de carbono y tetraitofolato.
32:28Vamos a ver un poquito más adelante cómo
32:30la la glicina se transforma en otros
32:33compuestos que son de importancia
32:35biológica. Aquí estamos viendo solamente
32:37las familias que involucran a dos o tres
32:40átomos de carbón. La glicina es el
32:42aminoácido más sencillo que existe. Es
32:45un aminoácido que por grupo R tiene
32:48hidrógeno. La glicina es muy versátil y
32:51puede fácilmente doblarse o fácilmente
32:55alterar su estructura porque los demás
32:57aminoácidos no son tan fáciles de doblar
33:01o de modificar su estructura. En cambio,
33:03la glicina sí. La glicina, hay que
33:05recordar, es el aminoácido más abundante
33:09del colágeneno. Cada tres aminoácidos en
33:12el colágeneno, uno de ellos es glicina.
33:15La glicina, vuelvo a decir, aporta
33:17amonio y se oxida hasta CO2 y puede
33:21participar en la formación de
33:22tetraidrofolato.
33:24La cerina, que es otro de los carbonos
33:26tr dos y tres, produce el ion amonio en
33:30una reacción mediada por la
33:32seríesidatasa
33:33y la cisteina es convertida a pirubato
33:36por una serie de reacciones. Si se
33:38fijan, se agrupan por familias para ver
33:41cuánto amonio forman y las enzimas que
33:44participan en estas, muchas de ellas son
33:46de hidratas o muchas enzimas son sin
33:49tasas que son complicadas de aprender,
33:52pero hay que ver que la cedina, la
33:54cisteina, alanina y glicina, por
33:58pertenecer a la familia de dos o tres
33:59átomos de carbón, se convierten
34:01fácilmente en ion amonio. El amonio es
34:04imprescindible para que se formen las
34:07diferentes proteínas y los diferentes
34:10aminoácidos. Familias con cuatro átomos
34:13de carbón tenemos el aspartato y la
34:15asparagina. El aspartato por
34:17transaminación con alfa acetoglutarato,
34:20forma oxalacetato.
34:22El aspartato en el hígado es capaz de
34:25formar también fumarato. La asparagina
34:28se hidroliza para formar aspartato y ion
34:31amonio. Esta agrupación por familias,
34:33particularmente, vuelvo a decir, tiene
34:36el propósito y el fin de identificar los
34:39aminoácidos que van a formar ion amonio.
34:42Tenemos familias con cinco átomos de
34:44carbón, son más grandes, la glutamina y
34:47la arginina, también se hidrolizan para
34:50formar ion amonio y la arginina, gracias
34:53a la arginasa, puede formar la urea y la
34:55ornitina. Hay que recordar que la
34:57ornitina es una poliamina y la urea es
35:00el producto final del catabolismo de los
35:03grupos nitrogenados de los aminoácidos.
35:06Tenemos familias con cinco. Seguimos
35:08viendo la prolina que es capaz de
35:11convertirse en alfa cetoglutarato, la
35:13istidina que se va a convertir en un
35:14intermediario que se llama
35:16iminoglutamato.
35:18Después familias con cuatro aminoácidos
35:21y que son esenciales. La treonina es
35:24capaz de convertirse a propio enzima y
35:27la meteonina. Hemos dicho hace un
35:29instante que era un aminoácido que se va
35:32a formar e
35:35que puede ser incorporado por la dieta,
35:37pero la la metodonina va a formar
35:40homosisteíina. Y vuelvo a decir, la
35:43homoisteíina es un marcador biológico de
35:45dos enfermedades, de la diabetes y de la
35:49hipertensión. Nos interesa mucho
35:51entonces el rol de la meteonina. La
35:53meteonina hoy por hoy es un aminoácido
35:55que se ha reconocido su importancia, ya
35:58que dona metilos y los metilos hacen que
36:02una proteína o un compuesto se active o
36:05se inactive. Por ejemplo, el DNA. El DNA
36:09necesita metilarse y también necesita
36:12desmetilarse, es decir, perder metilos o
36:15incorporar metilos para sus actividades
36:17biológicas. Y la meteonina contribuye
36:20con los metilos porque es la fuente más
36:22importante metilos que tenemos
36:24independiente del ácido fórico. Y por
36:26otro lado, hemos dicho, la meteonina va
36:28a formar homosisteina que interviene en
36:31el metabolismo de la sistíina, etcétera,
36:33y es un marcador biológico. El exceso de
36:36meteonina es dañino. Hoy por la por
36:40internet y por tanta información que
36:42existe se dice consuma meteonina,
36:44consuma arginina, consuma trionina.
36:47Todos estos aminoácidos hay que
36:49consumirlos con prudencia porque pueden
36:52ser muy tóxicos. La meteonina que está
36:54muy inventada para ser consumida como un
36:57suplemento no debe ser en abundancia
37:01porque puede ser muy tóxica por la
37:03producción de homoscisteína.
37:06También tenemos la balina que se puede
37:08convertir en propiocoenzima. Hay que
37:10recordar que propionircoenzima es un
37:13compuesto de tres átomos de carbón y que
37:15se incorpora a sucinircoenzima
37:18dentro del ciclo de creps. La isoleucina
37:21es capaz también de formar propioenzima.
37:24La leucina va a participar en
37:26transaminaciones y descarboxilaciones
37:29para formar el hidroximetil glutarico
37:31enzima, que es el intermediario
37:33obligatorio de la síntesis de los
37:35cuerpos cetónicos.
37:38Los metabolitos de la balina, leucina
37:40yucina causan una enfermedad de que
37:44tiene en la orina un olor muy fuerte, se
37:47llama olor amaple, por la deficiencia de
37:50la cadena betacetoácido de una
37:52deshidrogenasa que está ausente. Vuelvo
37:55a decir, balina, leucina y soleucina da
37:59lugar a una enfermedad de orinar con
38:01olor a maple. El Maple es una planta
38:04propia del Canadá y tiene un olor
38:07específico, particularmente todos los
38:09productos del Maple, como son sus eh
38:13eh su secreción o su olor propio del
38:17maple e que da lugar a que la falta de
38:22de catabolismo de la balina, leucina y
38:25soleucina da lugar a un olor específico
38:28en la orina, enfermedad caracterizada
38:31por el olor amable. donde faltan
38:33deshidrogenas.
38:36E familias con aminoácidos de cadenas
38:38ramificadas tenemos la fenilalanina que
38:41se convierte en tirosina, quizás es el
38:43rol más importante que tiene él gracias
38:45a la fenilanina y doxilasa y la tirosina
38:49que después de varios pasos es
38:54capaz de de ser un aminoácido
38:56glucogénico y a la vez cetogénico. Es el
38:58aminoácido glucogénico y cetogénico por
39:01excelencia. ambos grupos se va y va a
39:04formar las catecolaminas y además va a
39:06formar a las hormonas tiroideas.
39:10El triptófano es el aminoácido aromático
39:13más grande, más grande que tenemos en el
39:16cuerpo y el triptófano se convierte en
39:18alanina, luego en cetoadipato.
39:21El tristófano tiene varios eh varios
39:25roles importantes en nuestro cuerpo. Uno
39:27de ellos es formar a la serotonina, que
39:29no está aquí, pero también el otro rol
39:32es convertirse en NAT. El Nat, si
39:35ustedes recuerdan, es una coenzima
39:37derivada de la niacina, de la vitamina
39:40niacina. Pero cuando la persona tiene
39:42carencia de esa vitamina, de la niacina,
39:45el triptófano inmediatamente se
39:48convierte en Nat gracias a unos unas
39:52enzimas específicas y el N sigue
39:54actuando como un recolector de
39:56equivalentes
39:58reductores y llevar estos equivalentes
40:01reductores a la cadena respiratoria. Es
40:04decir, es una coenzima que juega un rol
40:06importantísimo en la generación de
40:08energía. La lisina puede convertirse en
40:11otros compuestos.
40:13Eh, los glucogénicos por excelencia son
40:16aquellos entonces que se convierten en
40:18glucosa y hemos dicho que son 18
40:20aminoácidos. No los vamos a mencionar,
40:22ya están acá todos, excepto licina y
40:25leucina, que son cetogénicos y los otros
40:28pueden convertirse también en glucosa o
40:31cuerpos cetónicos.
40:33Hay errores y defectos en el metabolismo
40:36de los aminoácidos. Si ustedes se fijan,
40:38hay muchísimas enzimas que participan y
40:40muchos roles de los aminoácidos que es
40:42imposible que uno pueda eh memorizar o
40:46tener tantas enfermedades raras en el
40:48contexto de la información. Por lo
40:51tanto, son enfermedades
40:52extraordinariamente difíciles de
40:55diagnosticar y son enfermedades muy
40:57raras del metabolismo de los
40:59aminoácidos. Generalmente se descubren
41:01en la lactancia y la mayor parte de
41:04estas enfermedades de errores del
41:06metabolismo aminoácido causan daño
41:08cerebral, son irreversibles si no se
41:12tiene la enzima específica y pueden
41:14producir daño cerebral y son letales. El
41:18tratamiento cuando se descubre una
41:20enfermedad por error del metabolismo de
41:22los aminoácidos es dar dietas bajas del
41:25aminoácido que está defectuoso, es
41:27decir, no dar ese aminoácido en la dieta
41:30porque no se está metabolizando
41:32adecuadamente.
41:34Hay errores innatos comunes en el
41:37metabolismo de los aminoácidos y estas
41:39son enfermedades que pueden existir en
41:41nuestro medio. son muy difíciles y son
41:44raras, pero pueden existir y esto se lo
41:46va a ver en pediatría con mucha con
41:49mucha insistencia porque existen en
41:51nuestro medio algunas de estas
41:53enfermedades, particularmente la fenil
41:55cetonuria, está presente en nuestra
41:58población. La fenil setonuria es debido
42:01al déficit de la enzima fenilanina
42:04hidroxilasa, que no cataboliza la
42:07fenilalanina hacia tirosina. La
42:10caftonuria por déficit del homogentizato
42:13dio oxigenasa. Es muy rara esta
42:14enfermedad en nuestro medio. La
42:16tirosinemia de tipo uno por déficit de
42:19la tirosina hidroxilasa y la tirosinemia
42:21de tipo dos por déficit de la tirosina
42:24aminotransferasa. Estas dos enzimas
42:26también o estas dos enfermedades también
42:28son muy raras, pero puede detectarse
42:30alguna vez. La única presente que podría
42:34recordarse es la feniconuria. Es una
42:37enfermedad que se caracteriza porque la
42:40fenilanina no se transforma en tirosina
42:43y la fenilanina empieza a acumularse, se
42:46convierte en un cuerpo cetónico
42:49independiente de los tres que conocemos
42:51y esta fenil cetonuria tiene que
42:53eliminarse por orina, puede producir
42:56daño hepático, puede producir daño
42:58cerebral, neurológico, etcétera,
43:00etcétera.
43:02Bien, entonces volviendo al principio,
43:04los aminoácidos pueden sufrir
43:06transaminación, desaminación, ir al
43:09ciclo de la ura. Los aminoácidos se
43:12convierten en cetoácidos y pierden su
43:14grupo nitrogenado. Y tenemos los dos
43:17cetoácidos por excelencia, lisina y
43:19leucina.
43:21Bien, los aminoácidos y los procesos que
43:25siguen para el ciclo de la ura. La ura
43:28es el producto final, hemos dicho, del
43:30metabolismo de los grupos nitrogenados
43:32de los aminoácidos.
43:34Y la urea pasa por diferentes fases para
43:37generarse. Una de ellas se llama
43:39transaminación, otra se llama
43:42desaminación oxidativa, la tercera se
43:44llama fijación de amonio, la cuarta
43:47hidrólis y la quinta el ciclo de la
43:52fíjense, la no involucra solamente al
43:54ciclo de la ura, sino que involucra a
43:57cuatro pasos pre ciclo de la urea como
44:00tal. La transaminación tiene que haber
44:03transferencia de grupos aminos entonces
44:06o grupos nitrogenados desde los
44:08diferentes aminoácidos. Uno de los
44:10aminoácidos que más participa en la
44:12transaminación, habíamos dicho que era
44:14el glutamato y la glutamina. Luego tiene
44:18que haber una desaminación oxidativa con
44:20enzimas como glutamato de hidrogenasa
44:23que van a generar NAR H + H y van a
44:26liberar el grupo nitrogenado el NH4.
44:30Luego la fijación del amonio, aquí la
44:33enzima glutamina sin tetasa, que forma
44:36glutamina es importante porque la
44:38glutamina, habíamos dicho que es el
44:40portador o el transportador de grupos
44:42nitrogenados más importantes del cuerpo.
44:45Y gracias a esta enzima glutamina sin
44:47tetasa, se forma glutamina a expensas
44:50del glutamato. El glutamato se junta con
44:53un grupo nitrogenado, forma glutamina,
44:55la glutamina transporta y tenemos la
44:57fijación del amonio o el transporte de
44:59amonio hasta el sitio donde se va a
45:01realizar el ciclo de la ura. Y por
45:04último tenemos la hidrólis con la
45:06glutaminasa, que hace que la glutamina
45:09vuelva a convertirse glutamato y libere
45:11el grupo nitrogenado, el NH4. Si no hay
45:14NH3 o NH4, no se forma el ciclo de la
45:18ura. La ura, habíamos dicho, es un
45:21producto biológico, es un producto muy
45:24sencillo y fue uno de los primeros
45:27compuestos que se pudo producir en
45:29laboratorio.
45:31La síntesis de la ura que se genera en
45:34laboratorio y la ura que se genera en
45:35laboratorio dio lugar a la química
45:39orgánica. A partir de 1872
45:42o 73 se descubrió que se podía formar ia
45:47en laboratorio y se creó la química o la
45:52bioquímica, llámese como fuera, la
45:54química orgánica, particularmente la
45:56química orgánica, porque vieron que
45:58varios productos biológicos se podían
46:01formar en laboratorio y el primero fue
46:03la ura. La UR es un compuesto muy
46:06sencillo, muy sencillo, que aglutina dos
46:10grupos nitrogenados. Entonces, eh se
46:13puede formar en laboratorio y en el
46:15cuerpo, la
46:17es el producto final de los grupos
46:18nitrogenados y tiene que ser la forma de
46:21eliminar más rápida de los nitrógenos.
46:25En las reacciones de transaminación
46:28hemos dicho que las transaminaciones
46:30tienen que utilizar como cofactor a una
46:33vitamina. Y la vitamina que utilizan es
46:36la vitamina B6. Esta siempre es pregunta
46:38al examen. En las reacciones de
46:41transaminación,
46:42el fosfato depridoxal actúa como un
46:46cofactor y cataliza las reacciones
46:49isoergónicas.
46:51El fosfato epiridoxal es la vitamina B6,
46:53que es imprescindible para que produzcan
46:56se produzcan las transaminaciones.
46:59Si no hay vitamina B6 o falta vitamina
47:02B6, las transaminas no funcionan
47:05adecuadamente y no hay las conversiones
47:08de aminoácidos como el glutamato alfa
47:11cetoglutarato o otro aminoácido a a un
47:15cetoácido.
47:18Las participación de glutamato y
47:19alfatlutarato,
47:21que es un par, son los más importantes
47:24en el metabolismo de los aminoácidos y
47:27en la que va a significar la formación o
47:30la el inicio de la síntesis de la ura.
47:34El glutamato se va a convertir en
47:36alfaetoglutarato o el alfacetoglutarato
47:38en glutamato y este es un círculo
47:40constante de entrada y salida de grupos
47:43nitrogenados.
47:46Tenemos también que la lanina se
47:49convierte en pirubato y ahí tenemos las
47:52dos transaminazas que sirven de
47:54diagnóstico en suero. Cuando estas
47:57transaminaas están elevadas nos indican
47:59daño hepático o daño muscular específico
48:03sobre todo de infarto miocardio. Pero
48:06cuando las dos están elevadas en niveles
48:09muy altos, tres o cuatro veces su nivel
48:12normal, nos está reflejando enfermedad
48:15hepática. Entonces, las transamenazas
48:17que salen a la sangre a través de algún
48:20daño orgánico, hepático o muscular son
48:24un reflejo de que está ocurriendo alguna
48:27alteración interna y nos sirven a
48:29nosotros como ayuda diagnóstica para
48:32diagnosticar particularmente
48:33enfermedades hepáticas. Si vuelvo a
48:35decir también para la enfermedad del
48:38infarto miocardo.
48:40La desaminación oxidativa hemos dicho
48:42que va a ser el proceso en los que van a
48:45participar varias enzimas y van a formar
48:48cetoácidos. La desaminación oxidativa
48:52está participando ahí la enzima
48:54aminoácido oxidaza. Bien,
48:58eh tenemos entonces varios procesos
49:00antes de que se genere la urea y lo que
49:04nos interesa para que se genere la es el
49:06grupo nitrogenado, el grupo amino, el
49:09grupo amoníaco como tal. Y este ha
49:12sufrido varios procesos. Hay
49:14participación de la glutaminasa, de la
49:16glutamina sintetasa, de las
49:19transaminaciones y de la desamina
49:21oxidativa o la glutamato deitidrogenasa.
49:24Se dice que dos enzimas son las más
49:26importantes, la glutamato degenasa y la
49:29glutamina sintetasa. Este proceso de
49:32desaminación y fijación de amonio y rol
49:34de la glutaminasa se lo va a ver en la
49:37práctica en una forma muy muy detallada.
49:41Es imposible o es difícil en una clase
49:44teórica explicar simplemente esto porque
49:47hay que analizar paso por paso. Bien.
49:50Eh, ahí tenemos la glutamina sintetasa,
49:53la glutaminasa, que van a ser las que
49:56van a transportar el amoníaco y van a
49:58formar los diferentes compuestos.
50:01Y la hidrólis, hemos dicho, la
50:04glutaminasa convierte la glutamina en
50:06ácido glutámico cuando se pierde un
50:08grupo nitrogenado.
50:10Muy bien, aquí quedamos, chicos. La
50:14próxima clase vamos a ver cómo tal la
50:16urea y el ciclo de la urea y lo que es
50:19importante, porque todo lo demás es el
50:21preámbulo. Muy bien, que tengan una
50:24buena mañana. Hasta luego.
50:28Gracias, Doc. Hasta luó.
1:35:25[Música]
2:32:27Yeah.

About this transcript

This page contains the full transcript of BIOQUÍMICA 3ER PARCIAL 1 Biosintesis de los aminoacidos 19 08 25 by Teóricas de 3er año , generated from the public captions YouTube serves with the video. The transcript has 6,489 words across 1,120 segments, with the original timestamps preserved so you can click any line to jump to that moment in the embedded player.

What you can do with it

Use the transcript to take notes, quote the speaker, build a study guide, generate a summary with ChatGPT or Claude via the YouTube Summary tool, or export it as a timed subtitle file with YouTube to SRT. You can also re-open it in the transcriber to choose a caption track available on the video.

Free YouTube transcript tool

YouTube2Text is a free YouTube transcript generator — no signup, no daily limit. Paste any YouTube link and get the full transcript instantly, with timestamps, click-to-jump, caption language selection, AI prompts for ChatGPT, Claude, and Gemini, and exports to TXT, SRT, VTT, or Markdown.