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Bioenergética, equilibrio químico y Enzimas — Transcript

by Química Biológica FCM UNR · 6,947 words · 1,141 segments · language en · Watch on YouTube

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0:00[Música]
0:14hoy veremos conceptos de bioenergética
0:17comenzaremos a ver las bases de cómo
0:19logran los organismos vivos mantener su
0:22estructura y su función
0:27básicamente un organismo vivo es un
0:30sistema material aislado del medio
0:33ambiente o una membrana
0:36en su interior ocurren tres procesos que
0:39requieren energía la biosíntesis de sus
0:43moléculas de estructura y reserva
0:46mecanismo de transporte activo en los
0:49cuales las sustancias son llevadas de
0:51zonas de menor potencial electroquímico
0:53a otras de mayor potencial
0:54electroquímico el movimiento que implica
0:57desplazamientos de moléculas de un lugar
0:59a otro o en referencia a unos a otros
1:03todos estos procesos requieren energía
1:06química y esta energía química se
1:10obtiene a partir de nutrientes que son
1:12incorporados desde el medio externo
1:14estos nutrientes deben poseer energía
1:18química que pueda ser transformado a
1:21formas útiles para cumplir estos tres
1:23procesos que son características de los
1:25organismos vivos
1:27en el proceso de transformación de los
1:29nutrientes energía química disponible se
1:34generan moléculas de desecho que son
1:36vertidas al medio ambiente nuevamente
1:41viendo un poco más en detalle los
1:43mecanismos que ocurren dentro de los
1:45organismos vivos los nutrientes que los
1:47incorporamos a través de los alimentos
1:49en general son macromoléculas estas
1:52macromoléculas en primer lugar son
1:54sometidas a una serie de procesos
1:56químicos conocidos como catabolismo
1:58estas macromoléculas al ser sometido a
2:01procesos químicos tiene que generar
2:03moléculas de desecho y en estos procesos
2:06se libera energía esa energía que se
2:10libera en primer lugar es utilizada para
2:13producir la unión entre una molécula
2:15conocida como dp y fósforo para generar
2:18atp
2:23en ambos casos tenemos lo mismo este atp
2:26generado de alguna manera que ya veremos
2:29a continuación atrapa la energía
2:31liberada en estos procesos de
2:33transformación de macromoléculas en
2:35molécula pequeña conocido como
2:37catabolismo una vez que la energía está
2:40atrapada dentro de la molécula de atp
2:44esa energía puede ser liberada volviendo
2:48el atp a su forma original que además
2:50fósforos y libera energía esa energía
2:52puede ser utilizada para realizar
2:54trabajo es decir cambiar la posición de
2:57cuerpos o estructuras respecto de un
3:00marco de referencia o bien pueden ser
3:02utilizadas en los procesos que conocemos
3:04como anabolismo en el cual se construyen
3:08moléculas de estructura o bien moléculas
3:10de reserva
3:15la molécula de atp como mencionado
3:17recién es una molécula capaz de
3:19almacenar energía esa energía la
3:21almacena en un tipo especial de enlace
3:24que conocemos como enlaces macro
3:25alérgico al enlace macro el hic o lo
3:27representaremos de ahora en adelante con
3:30esta línea curva
3:32cuando tenemos un proceso ex armónico
3:35por ejemplo un proceso catabólico que
3:37nivela energía esa energía es tomada por
3:40moléculas que no tienen enlace macro erj
3:42y ccoo para el caso nuestro el atp y el
3:44fósforo y se transforman en atp que si
3:47tiene enlace macro ético
3:49estos enlaces macro lógicos en la
3:51molécula de atp pueden ser canalizados
3:54hacia la formación de moléculas de
3:55reserva
3:57cuando estos enlaces macro lógicos se
4:00rompen ese nivel a energía y puede ser
4:02utilizado en procesos de tipo en verbos
4:10[Música]
4:25toda la reacción química cursa a una
4:27determinada velocidad es decir los
4:30reactivos y los productos se consumen o
4:33se forman a una determinada cantidad por
4:37unidad de tiempo acá tenemos una
4:40reacción entre la arginina el aparato y
4:43el atp que serían nuestros reactivos y
4:45quedan argelinos ubs innato amt y dos
4:48moles de fosfato
4:52si la velocidad a la que se consume la
4:55arginina por la cual le hemos puesto
4:56signo menos estrés milimoles por minuto
4:59como los coeficientes este geométricos
5:02de la reacción son un mol para cada uno
5:06de los reactivos si la arginina se
5:09consume a una velocidad de tres moles
5:11por minuto el aspartato y el atp también
5:14deberán consumirse a la misma velocidad
5:16porque por cada uno de arginina
5:18necesitamos uno de apartadó y uno de atp
5:21también viendo los coeficientes este
5:24geométricos para el argenino succinato
5:26es uno para el mp 1 pero crear fosfato
5:29es 2 por lo tanto si simultáneamente que
5:33se consumen 3.000 y moles por minuto de
5:35cada uno de los reactivos se deben
5:37formar 3.000 y moles por minutos de
5:38argentinos ox innato 3 mini moles por
5:41minutos de mp pero se formarán 6.000 y
5:44moles por minuto de fosfato debido a que
5:47la el coeficiente este geométrico es 2
5:52una reacción química la podemos
5:54interpretar como si fuera un sistema de
5:56vasos comunicantes el vaso comunicante
5:59la izquierda que correspondería a
6:01nuestros reactivos y el de la derecha a
6:02nuestros productos podemos tener una
6:04situación en que sólo tengamos reactivos
6:07es decir como si el vaso comunicante
6:08sólo tenemos agua a la izquierda si
6:11abrimos la llave que comunica ambos
6:13recipientes el agua correrá hacia la
6:16derecha es la reacción ocurrirá de
6:19reactivos hacia productos y llegará una
6:21situación en la cual la altura del
6:23líquido sea la misma en los dos
6:25recipientes si hubiéramos partido con el
6:28recipiente de la derecha lleno que
6:31equivaldría a una reacción química suelo
6:33tener productos
6:36en el caso del agua cuando abrimos la
6:38canilla que conecta ambos recipiente el
6:40agua correrá hacia la izquierda y
6:42llegaremos a una situación en la cual el
6:45nivel de agua sea exactamente el mismo
6:47esto que analizamos en un sistema de
6:49vasos comunicantes ocurre en las
6:51reacciones químicas
6:55es decir las reacciones son reversibles
6:57pueden ocurrir de reactivos a productos
7:00o de productos a reactivos supongamos
7:03una reacción entre el psuv sin ato y el
7:05fat cuyos productos el fumarato y el fad
7:08h
7:10si en un recipiente nosotros colocaremos
7:13únicamente subs innato y nada de
7:15fumarato y fad h obviamente al principio
7:18ocurrirá una reacción directa con lo
7:20cual se irá formando fumarato y fall h
7:23pero llegará un momento en que las
7:24concentraciones de subs innato y fat y
7:27de fumarato y fad h permanezcan
7:29constantes
7:31lo mismo que ocurría con los recipientes
7:33con agua si contrariamente nosotros en
7:36un recipiente colocaremos sólo los
7:38productos fumarato ifad h
7:41pero nada de los reactivos obviamente no
7:43va a haber reacción directa porque no es
7:45reactivo pero si habrá reacción inversa
7:47el fumarato y el fad h comenzarán a
7:50formar subs y nato y fat llegando un
7:52momento en el cual tendremos tantos
7:55reactivos como productos
7:57está esta interpretación de las
7:59reacciones reversibles tanto directa
8:02como inversa nos va conduciendo al
8:04concepto de equilibrio químico
8:08veamos primero lo que se conoce como ley
8:10de acción de masas y supongamos una
8:12reacción
8:14el li será leído 3 fosfato el nac y el
8:18fósforo que actuando como reactivos
8:20generan 13 obispos por liderato y nada
8:24che que serían los productos
8:27como vimos la reacción que hay una
8:29reacción directa y hay una reacción
8:31inversa ya analizamos la relación molar
8:34entre las velocidades de cada uno de los
8:36reactivos en función de sus coeficientes
8:38stick yo métrico la ley de acción de
8:41masa lo que nos da es una ecuación
8:43matemática para poder calcular la
8:46velocidad de una reacción
8:48la ley de acción de masa dice que la
8:50velocidad directa es igual al producto
8:53de una constante de proporcionalidad
8:56llamada k de que es un número constante
8:58que depende la temperatura multiplicado
9:01por las concentraciones de los reactivos
9:03en este caso el isr ha leído nada y
9:09fósforo
9:10la velocidad inversa que sería la
9:13reacción cuando cursa en sentido
9:15contrario la ley de acción de masa
9:18plantea que es una constante de
9:20proporcionalidad llamada cae por las
9:22concentraciones de los productos decir
9:2413 grifos foros de datos por nada che
9:26así la ley de acción de masa se puede
9:29anunciar como que la velocidad de la
9:30reacción es proporcional al producto de
9:34las concentraciones de los reactivos o
9:36de los productos ya sea que hablemos de
9:38velocidad directa o lúcida inversa se
9:41dice que algo es proporcional cuando hay
9:43una igualdad de por medio y una
9:45constante que hace que se cumple esa
9:47igualdad
9:51sigamos con la reacción brisa del lido
9:53trifosfato más nada más fósforo queda 13
9:56mi fosforito más nada che
9:59esta es la expresión de la velocidad
10:00directa planteado por la ley de acción
10:02de masas y está en la velocidad inversa
10:04planteada por la misma ley cada
10:07constante de proporcionalidad por glee
10:09serán leídos por nada por fósforo nos da
10:11la velocidad directa y la veloz y
10:13diversa skype por 13 biffle y se ató por
10:16nada h
10:18supongamos que tenemos un recipiente
10:21en el cual tenemos lissalde y 23 fosfato
10:25en una concentración que hemos omitido
10:27las unidades para simplicidad un valor
10:29de 0 1 1 0 2 y fósforos 0 3 es decir en
10:34el recipiente tenemos los 3 reactivos en
10:38concentraciones diferentes y sabemos que
10:40la constante de proporcionalidad vale 0
10:421 pero en el mismo recipiente los
10:45productos 1 3 y fósforo literato
10:49y nada che se hallan ausentes de zinc 13
10:52y populistas 30 y nada h 0
10:56si nosotros reemplazáramos de estos
10:57valores en la velocidad directa cada
11:01vale 0 1 0 1
11:03entonces nos quedaría 0 1 por 0 1 que es
11:07la concentración del glicerol de y 23
11:09fosfato como podemos ver acá x 0 2 que
11:14es la concentración del nada que podemos
11:17ver acá y x 0 3 que la concentración del
11:20fosfato que iría multiplicando en la
11:24ecuación de esta manera obtenemos un
11:26valor de velocidad directa de 0 0 0 0 6
11:30mientras que si calcularemos la
11:32velocidad inversa la constante inversa
11:36vale 0 2 pero las concentraciones de 13
11:39difoc los bifosfonatos y nada archibald
11:42en 0 por lo tanto cuando calculamos la
11:44velocidad la velocidad nos daría cero es
11:47decir que
11:48en estas condiciones esta reacción
11:50ocurre hacia la derecha con una
11:52velocidad de 0 0 0 0 6 pero hacia la
11:56izquierda no ocurre porque sencillamente
11:58no tenemos productos
12:02si analizamos seguimos con el análisis
12:06de la reacción como hemos planteado la
12:07velocidad directa tendría un determinado
12:09valor que es positivo mientras que la
12:11velocidad inversa sería 0 si estos
12:14valores velocidad directa y velocidad
12:16inversa lo lleváramos a un eje
12:18cartesiano la velocidad directa tendría
12:20un valor de 0 0 6 que podríamos marcar
12:22con este punto sobre el eje vertical
12:24mientras que la velocidad inversa sería
12:27sede estaría acá pero qué ocurre si la
12:30velocidad directa tiene un valor
12:31positivo quiere decir que se vaya
12:33informando productos mientras que si la
12:34velocidad inversa es 0 quiere decir que
12:36no se forman reactivos por lo tanto si
12:39se forman productos pero esto al
12:43formarse inicialmente no forman
12:45reactivos eso va a llevar a que las
12:47concentraciones que tenemos de los
12:49productos vayan incrementándose al
12:52incrementarse la concentración de los
12:53productos simultáneamente van a decrecer
12:56la concentración de los reactivos quiere
12:58decir que cuando vayamos a la ecuación
13:00de velocidad directa estos valores
13:03van ellos decreciendo
13:06sencillamente porque se van formando
13:09productos pero no ocurre lo mismo con
13:12los productos la formación de reactivos
13:13por lo tanto al ir descendiendo estas
13:16concentraciones la velocidad directa va
13:18a ir descendiendo como nos muestra la
13:20línea roja en este caso
13:22como decimos si hay velocidad directa
13:25pero no inversa se van acumulando los
13:28productos al acumularse los productos se
13:30acumula esta sustancia que es el 1 3000
13:32fósforo literato se acumula el nada h y
13:35por lo tanto el valor de velocidad
13:36inversa va incrementándose siendo que al
13:40principio era cero
13:42por lo tanto si partimos de un valor
13:44cero de la velocidad inversa y se van
13:47acumulando los productos como dijimos
13:49esta velocidad va a ir aumentando si
13:51estaba descendiendo
13:53y estaba aumentando va a llegar el
13:54momento en que ambas concentraciones se
13:56hagan iguales
13:58ambas velocidades se hagan iguales
14:00cuando en las velocidades se hagan
14:02iguales las concentraciones ya no
14:04cambiarán más a lo largo del tiempo y en
14:07esas circunstancias se dice que la
14:08reacción finalizó en realidad no es que
14:11la reacción finalizó la velocidad
14:13directa es exactamente igual a la
14:15velocidad inversa y así permanecerá y se
14:18dice entonces que se alcanzó el
14:20equilibrio químico
14:22definimos el equilibrio químico como la
14:24situación en la cual la velocidad
14:26directa es igual a la velocidad inversa
14:28y las concentraciones de los reactivos y
14:30los productos permanecen constantes
14:35volvamos nuevamente la reacción lo que
14:37hemos planteado
14:39la velocidad directa la habíamos
14:41expresado por la ley de acción de más
14:43abajo de esta ecuación la velocidad
14:45inversa con esta ecuación dijimos que al
14:47llegar al equilibrio la velocidad
14:49directa se hace igual a la inversa si yo
14:51tengo dos igualdades donde los primeros
14:54miembros son iguales entre sí como está
14:56planteado acá entonces los segundos
14:58miembros también deben ser iguales y
15:01entonces puede plantear una igualdad
15:02donde cabe por glee será leído por nada
15:06y por fósforo que serían nuestros
15:07reactivos es igual acá y por uno treviso
15:11publisher ato por nada archi que son
15:12nuestros productos
15:15si reordenamos a esta ecuación dejando
15:18calle a la derecha si pasamos acá y
15:20dividiendo nos quedaría acá de sobre
15:22calle y si todos estos términos que son
15:25las concentraciones de los reactivos lo
15:26pasamos dividiendo nos quedaría 13 mi
15:29fósforo literato por nada h / como vemos
15:33acá las concentraciones de los reactivos
15:35como califica y son constantes este
15:38cociente constante y lo llamamos
15:40constante de equilibrio
15:42la constante de equilibrio se define
15:45como el cociente como vemos acá de las
15:49concentraciones de los productos
15:50divididos las concentraciones de los
15:53reactivos multiplicadas entre sí cabe
15:56recordar que si la reacción tuviera
15:58algún coeficiente éste kilométrico se
16:00agregaría a ese coeficiente sobre la
16:03concentración de cada uno de los
16:05reactivos o productos que tenga ese
16:07coeficiente diferente a uno
16:11entonces vamos a ver la utilidad una de
16:16las utilidades que le vamos a dar la
16:17constante equilibrio primero recordar de
16:20manera simplificada que la constante de
16:21equilibrio siempre son las
16:23concentraciones de los productos sobre
16:25las concentraciones los reactivos
16:27esto es un cociente como interpretamos
16:30siempre un cociente o una razón si los
16:33productos fueran más grande que los
16:34reactivos este valor sería mayor que 1
16:37si los productos fueran menores que los
16:40reactivos al alcanzar el equilibrio
16:42esto sería menor que 1 y si las
16:44concentraciones de productos reactivos
16:45fueran iguales esto sería 1
16:48entonces supongamos una reacción química
16:51hipotética donde los reactivos lo
16:53llamamos aire y los productos nos
16:55llamamos 6 y supongamos que sabemos que
16:58esta reacción tiene una constante de
17:00equilibrio mayor que debemos recordar
17:03que la constante de equilibrio es como
17:05el nombre lo dice un valor constante que
17:07depende únicamente de la temperatura
17:12entonces si tuviéramos un recipiente en
17:15el que inicialmente solo tenemos aire
17:18pero no tenemos sed que nos está
17:21indicando esta constante equilibrio esta
17:23constante de equilibrio está indicando
17:25de que cuando la reacción finalice como
17:27el valor es mayor que 1 al finalizar
17:30tenía que haber más productos que
17:32reactivos tendremos mayor cantidad de
17:36productos que reactivas es decir si yo
17:38tenía ahí ve la reacción va a ocurrir a
17:41combi va a darse y de pero a lo largo
17:44del tiempo yo encontraré que voy a tener
17:47una concentración elevada de 6 y poco de
17:51aire representamos con el tamaño de la
17:53letra la magnitud de las concentraciones
17:57si para la misma reacción química en el
17:59recipiente jovi ha iniciado con 6
18:02únicamente es decir con los productos de
18:05la reacción
18:07obviamente la única reacción que ocurría
18:09en la reacción inversa pero al cabo de
18:11un tiempo dado que la constante
18:14equilibrio es mayor que 1 tendré mayor
18:16concentración de xey de que derive lo
18:19que veo de realizar esta situación es
18:22que la condición final de la reacción es
18:25independiente de la condición inicial no
18:28importa que yo haya partido solo de aire
18:30o solo de 6 o de una mezcla de ellos al
18:34finalizar la reacción como la constante
18:36de equilibrio mayor que uno siempre va a
18:38haber más cantidad o concentración de
18:40productos que de los reactivos
18:46veamos otra reacción siempre recordemos
18:49que acá es productos sobre reactivos que
18:51si cae es mayor que 1 porque hay más
18:53productos que reactivos y es igual que
18:55uno sería igual cantidad de producto y
18:57reactivos y si es menor que uno menos
18:59producto que reactivo al finalizar la
19:01reacción supongamos la reacción
19:03hipotética a más baked además de que su
19:07constante en esta situación fuera menor
19:08que 1
19:10qué ocurriría si la constante fuera
19:12menor que 1 como dijimos es porque al
19:14finalizar la reacción va a haber menos
19:15producto que reactivo por lo tanto si
19:18parte de los reactivos ahí ve en
19:20ausencia de productos al cabo de un
19:22tiempo me van a quedar aún muchos
19:25reactivos sin reaccionar entre sí y es
19:27poco 6 de que se formó de la misma
19:30manera ocurriría si yo en el recipiente
19:33hubiera colocado solo 6 d al finalizar
19:36la reacción tendría mucho aire porque se
19:38habría formado a partir de los productos
19:42el reactivo y me quedaría poco cede
19:44porque me queda poco cede porque como la
19:47calle es menor que 1 me está indicando
19:49de que el equilibrio voy a tener
19:51relativamente poco producto y muchos
19:54reactivos
19:57veamos la situación con esta reacción
19:59hipotética que tuvieron a caer en uno si
20:02yo parto de aire en ausencia de xey de
20:05cuando llegue al equilibrio tendré
20:07aproximadamente la misma concentración
20:09de los reactivos que de los productos
20:12esto es porque la constante equilibrio
20:14vale 1 y sea constante equilibrio vale 1
20:16quiere decir que las concentraciones de
20:18los productos y los reactivos tienen que
20:20ser iguales o muy parecidas si hubiera
20:24partido de una reacción en la cual el
20:27recipiente en el que sólo tengo 6 al
20:30finalizar la reacción llegaría a la
20:32misma situación donde las
20:34concentraciones los reactivos serían
20:35aproximadamente iguales a las
20:37concentraciones de los productos
20:42[Música]
20:51esto nos conduce si se llama otro
20:53razonamiento a lo que se conoce como el
20:54principio de ley atelier o el principio
20:57de satellier dice lo siguiente si a un
20:59sistema en equilibrio es importante
21:02tener presente que el razonamiento lo
21:03hacemos sobre un sistema que está en
21:05equilibrio sea un sistema en equilibrio
21:08se le modifica la concentración de algún
21:10reactivo o producto la temperatura la
21:12presión o alguna otra variable el
21:14sistema reaccionará de manera de
21:16oponerse al cambio como vimos hoy
21:18subimos la concentración de un producto
21:20del sistema lo atendió bajar subimos la
21:22construcción reactivo del sistema lo
21:24atendió bajar entonces lo que concluye
21:26concluimos con este principio es que el
21:28sistema siempre reacciona de manera de
21:29oponerse al cambio y veamos esta
21:32reacción algunos razonamientos
21:34si este sistema estuviera en equilibrio
21:37y yo por algún método aumento la
21:40concentración de agua el sistema esto
21:43que puse en azul es lo que yo hice
21:48qué hará el sistema el sistema va a
21:50intentar bajar la concentración de a
21:52para bajar la concentración de el único
21:56recurso que tiene es hacer reaccionar
21:58hacia la derecha que cuando la reacción
22:01vaya hacia la derecha también va a bajar
22:03la concentración debe y si la reacción
22:05está ocurriendo hacia la derecha va a
22:08estar aumentando la concentración de sed
22:10y la concentración de es decir si yo
22:13aumente un reactivo para atender a bajar
22:15los reactivos la reacción va a ir hacia
22:17la derecha y van a aumentar los
22:18productos
22:20hagamos un nuevo razonamiento qué ocurre
22:23si yo bajo la concentración de b
22:26si bajo la concentración de ver el
22:29sistema se va a poner
22:32a esa situación yo bajé la concentración
22:34de ver el sistema va a aumentar la
22:37concentración de la única forma que
22:40tiene de aumentar la concentración debe
22:41es ocurrir hacia la izquierda bajando
22:44las concentraciones de se
22:47y desde para formarme y también formar
22:52de esta manera podemos hacer
22:53razonamientos similares vamos a otros
22:57que ocurre si yo aumento la
22:59concentración de sé yo he aumentado la
23:01concentración de sé qué
23:05qué es lo que va a ser el sistema
23:07el sistema va a oponerse y va a intentar
23:09bajar la concentración de ese para bajar
23:12la concentración tiene dos alternativas
23:13o base de derecho va hacia la izquierda
23:15cual erigirá si tiene que bajar la
23:17concentración de ese no le queda otra
23:19alternativa que combinarse con de
23:21paladar ahí ve lo que determinará que
23:24aumente a que aumente ve que bájese y
23:29que a su vez baje de envase este
23:31principio podemos predecir qué es lo que
23:33pasa con cada una de las concentraciones
23:35los reactivos y productos cuando
23:37introducimos una perturbación
23:41[Música]
23:51revisemos brevemente los conceptos sobre
23:55enzimas
23:57cuál es la definición de una enzima son
24:01catalizadores biológicos
24:05el calificativo biológico no está
24:07indicando que las enzimas sólo las
24:09encontraremos en los organismos vivos
24:12o donde existieron organismos vivos
24:16es un catalizador
24:19analicemos la definición de catalizador
24:21es una estructura química que aumenta la
24:24velocidad de una reacción química por lo
24:26tanto podemos decir que las enzimas son
24:29estructuras químicas que aumentan las
24:30reacciones la velocidad de las
24:32reacciones químicas en los organismos
24:33vivos
24:35pues son las características generales
24:37de las enzimas
24:40están formado principalmente por
24:41proteínas aunque hay algunas excepciones
24:46aumenta la velocidad de reacción
24:49es decir aceleran las reacciones
24:51químicas
24:52no se consumen durante el proceso
24:56no cambian la cantidad de energía
24:59intercambiado durante la reacción
25:03ni tampoco cambian el producto que se
25:05obtiene
25:07y una de las principales características
25:09que son específicas
25:12analicemos cada una de estas
25:14características
25:17en profundidad utilizando algunos
25:19esquemas
25:22porque las enzimas aumentan la velocidad
25:24de reacción la respuesta es sencilla
25:27porque disminuyen la energía de
25:29activación para comprender esta
25:33afirmación analicemos este esquema
25:36una reacción tenemos reactivos por
25:38ejemplo en este caso aire
25:41y la reacción química va a generar dos
25:43productos conocidos como 6
25:48para que los reactivos se logren
25:51transformar en productos primero tienen
25:53que pasar por un estado conocido como
25:56estado activado y para transformarse los
25:59reactivos en ese estado activado es que
26:01hay que entregarle una energía que se
26:03llama energía de activación
26:05las enzimas hacen que esta energía sea
26:07más pequeño y por lo tanto el pasaje por
26:10el estado activo es más fácil y más
26:12rápido conduciendo en menos tiempo a la
26:15formación de los productos
26:17reforcemos estos conceptos
26:19esquemáticamente
26:23acá tenemos un gráfico donde en el eje
26:25vertical tenemos la energía en el eje
26:27horizontal del tiempo veamos qué ocurre
26:29si no hay una enzima presente
26:32cuando la reacción comienza el reactivo
26:35tiene que sobrepasar una barrera para
26:39poder transformarse en producto esa
26:41barrera que tiene que sobrepasar es la
26:44energía de activación
26:47cuando se transforme en producto también
26:49el reactivo libera cierta energía
26:56qué ocurre si hay una enzima presente si
27:00hay una enzima lo que vemos es que la
27:02barrera es más pequeña
27:05por lo tanto la energía de activación
27:07que requiero es menor pero el producto
27:09que obtengo es exactamente el mismo y la
27:12energía que se libera es exactamente
27:13igual
27:17veamos los dos esquemas anteriores uno a
27:20la par del otro para poder distinguirlo
27:23a la izquierda tenemos la presencia de
27:26encima a la derecha la ausencia de
27:28encima
27:29nuevamente tenemos la energía en función
27:31del tiempo acá tenemos el reactivo
27:33cuando hay una enzima presente el
27:35reactivo como vimos salta una barrera
27:37energética pequeño
27:40que queda representado por la energía de
27:42activación generando el producto y
27:46libera una energía que ocurre si no hay
27:48encima si no hay encima el reactivo
27:51tiene que saltar una barrera más grande
27:53así siendo más lento el proceso para
27:55formar los productos el producto que se
27:58forma es exactamente el mismo aunque la
28:00barrera que tuvo que saltar es más alta
28:02y el tiempo que le puso es mayor por lo
28:05tanto su velocidad en ausencia de enzima
28:07es menor la energía como podemos ver es
28:10exactamente igual
28:12veamos las conclusiones de esto
28:16las enzimas disminuyen la energía de
28:18activación acá lo vemos con encima la
28:20energía de activación es menor
28:24sin encima
28:26segunda conclusión las enzimas no
28:28cambian el intercambio energético
28:30lo vemos acá la energía que se produjo
28:32con enzima fue exactamente igual que la
28:35energía que se produjo sin enzima tercer
28:39conclusión las enzimas no cambian el
28:41producto de la regresión sólo la hace
28:44más rápida fijémonos acá
28:47con encima obtuvimos el producto p sin
28:50encima obtuvimos exactamente el mismo
28:51producto
28:58porque las enzimas son específicas es
29:00otra pregunta porque las enzimas
29:02catalizan una reacción con un grupo muy
29:04reducido de reacciones
29:06la respuesta es esta porque tienen un
29:09sitio activo donde sólo pueden ingresar
29:11un reactivo o unos pocos reactivos
29:16veamos esto esquemáticamente acá tenemos
29:18una enzima este es el sitio activo y
29:20tres sustratos posibles si el sustrato
29:23azul intenta ingresar a la enzima no lo
29:25logrará porque su forma no coincide con
29:28el sitio activo el segundo sustrato de
29:31color rosado le ocurre un proceso
29:33similar no tiene complementariedad con
29:35el sitio activo cosa que sí ocurre con
29:38el sustrato rojo que por su forma puede
29:40encajar justo en el sitio activo
29:45otro concepto importante es que algunas
29:49enzimas necesitan de una con cima o un
29:52grupo prostético que es una coenzima o
29:56un grupo prostético son estructuras
29:58químicas que no están formadas por
30:01aminoácidos
30:04cuál es la diferencia la coenzima que
30:07vemos acá es una estructura química que
30:10se encuentra fuera de la enzima mientras
30:12que el grupo prostético es una
30:14estructura química que se encuentra
30:15dentro de la enzima unido firmemente en
30:18general por enlaces covalentes
30:21como ocurre en la reacción veamos el
30:23primer caso cuando se produce la
30:25reacción la coenzima
30:28y
30:31el sustrato ingresa al sitio activo
30:35en ambos casos
30:38en el primer caso cuando decimos ahora
30:41el sustrato y la coenzima se transforman
30:45en cosas distintas
30:48ambas salen del sitio activo
30:52en el caso del grupo prostético ambos se
30:55transforman en cosas distintas pero solo
30:57sale el sustrato y que del grupo
30:59prostético acá acá podemos ver otro
31:02concepto importante de enzima la enzima
31:05se obtuvo inalterada al final del
31:08proceso
31:09mientras que la coenzima se transformó
31:14veamos algunos conceptos adicionales
31:16sobre enzimas a la hora de ver este
31:19vídeo ya debemos conocer las
31:21generalidades de enzimas sabemos que son
31:24catalizadores biológicos constituidos
31:27fundamentalmente por proteínas y son
31:30estructuras químicas con alta afinidad
31:32por su sustrato y sus funciones aumentar
31:36la velocidad de la reacción por
31:37disminuir la energía de activación
31:40lo que vamos a ver ahora son algunos
31:41conceptos relacionando velocidad
31:44reacción velocidad máxima y afinidad
31:50para poder entender la relación entre
31:52estos conceptos primero analicemos una
31:54gráfica de actividad enzimática o
31:57velocidad de reacción en función de la
32:00concentración de sustrato la gráfica lo
32:02que nos está diciendo es que cuando
32:04aumenta la concentración de sustrato
32:07tenemos mayor velocidad de reacción
32:10llegando a un valor en el cual ya la
32:13velocidad no cambia aunque modifiquemos
32:15la concentración de sustrato y ese
32:17parámetro se conoce como de máximo
32:20si tomamos la mitad de la velocidad
32:23máxima sobre el eje vertical e interpol
32:25amos con la gráfica encontraremos un
32:28valor sobre el eje de concentración de
32:31sustrato que llamamos k m
32:33el caem se define como la concentración
32:37de sustrato con la cual alcanzó la mitad
32:40de lo sea máxima esta constante también
32:43conocida como constante de mikael es
32:44mente es una medida de la afinidad entre
32:47la enzima y el sustrato a menor valor de
32:52k m tenemos mayor afinidad es decir
32:56fuerzas más intensas que ligan al
32:59sustrato con el sitio activo de la
33:01enzima
33:07esta línea vertical trazada en este
33:10punto no separa la gráfica en dos partes
33:14hacia la izquierda vemos que cuando la
33:16concentración de sustrato aumenta la
33:19velocidad
33:20también aumenta
33:23pero a la derecha de esta niña vemos que
33:25aunque aumentemos la concentración de
33:28sustrato la velocidad permanece
33:29constante
33:30a la derecha de esta línea vertical
33:32decimos que la enzima está saturada por
33:34su sustrato y la velocidad es
33:36independiente de cuantos sustratos
33:38existan
33:41veamos esta situación un poco más
33:42compleja ahora tenemos dos enzimas una
33:45enzima uno que vamos a trabajar en
33:47amarillo y una enzima todos en verde
33:50ambas enzimas tienen la misma de máxima
33:53lo vemos acá ambas tienen amigo valor
33:57situamos la mitad de la velocidad máxima
33:59e interpol amos con la línea amarilla el
34:02valor que cortamos acá en el eje
34:03horizontal es el caimede la encima 1
34:05mientras que si interpol amos con la
34:07línea verde el valor que tenemos acá es
34:11el caimede la encima 2 acá tengo dos
34:14comparaciones casas con pares de máxima
34:17de la enzima 1 y 2 pero como dijimos
34:19ambas máximas son iguales comparezca m
34:24de la enzima 1 y 2
34:26lo veo acá los valores veo que el caribe
34:28de la enzima 1 es menor que el kr de la
34:31enzima 2
34:33comparemos ahora la afinidad de la
34:36enzima 1 y 2
34:37sabemos que los k m miden la afinidad de
34:39manera inversa por lo tanto si el caem
34:41de 1 como dijimos recién es menor el
34:44caem de 2 la afinidad de esta enzima por
34:47su sustrato es mayor que la afinidad de
34:50la enzima número 2
34:55la pregunta que nos hacemos ahora es
34:57cómo es la velocidad de la enzima 1 con
35:01respecto a la 2 la velocidad de la
35:03reacción canalizada por la enzima 1 con
35:05respecto a la catalizada por encima 2
35:07por la respuesta no es muy sencilla y
35:11antes me debería preguntar algunas cosas
35:13respecto de la reacción sobre la cual
35:15estoy intentando sacar alguna conclusión
35:19pero el tema lo entenderemos con
35:20ejemplos plantearemos ejemplo y luego
35:22elaboraremos nos regla
35:25tenemos como mostramos recién la enzima
35:28número 1 en la enzima número 2
35:29trabajaremos con este mismo código de
35:31colores
35:32ya sabemos que la enzima número 1 sin la
35:35amarilla tiene menorca m que la enzima
35:38número 2 lo vemos acá pero la clave
35:41máxima sin embargo
35:44como reducimos las relaciones de
35:46velocidad
35:48la máxima es sencilla de razonar nos
35:50vemos acá es igual pero yo ya le estoy
35:53hablando de velocidad no es la máxima
35:55sino de cualquier valor de velocidad
35:56entonces damos el ejemplo número uno que
35:59nos propone compare para las enzimas 1 y
36:022 la velocidad de la reacción para la
36:04concentración de sustrato marcada con el
36:06punto rojo
36:08yo tengo las dos encima ya sé que la 1
36:11tiene más afinidad que la 2 pero ahora
36:13con esta concentración de sustrato yo
36:14quiero saber que encima tiene más
36:16velocidad lo que tengo que hacer es
36:17subir una línea vertical e interpol ar
36:22y esta sería la velocidad de reacción de
36:26la enzima 2 y esta seria
36:30la velocidad de reacción
36:33con la enzima número 1
36:35entonces que vemos acá para una misma
36:37concentración de sustrato la enzima 1
36:39tiene más velocidad que la enzima 2
36:41también la enzima 1 tenía más afinidad
36:44entonces en este caso la regla es
36:49la enzima 1 tiene mayor velocidad que la
36:51enzima 2 y la enzima uno tiene menorca m
36:54o sea mayor afinidad que la enzima 2
36:56para esta regla es siempre igual y
36:59podríamos anticipar que de ninguna
37:01manera es así analicemos otros casos
37:03analicemos el caso 2 que dice compare
37:06para las enzimas 1 y 2 la velocidad de
37:08la reacción para la concentración de
37:10sustrato marcado con el punto rojo
37:11parece el mismo ejercicio pero el punto
37:13rojo cambio de lugar
37:15la enzima 1 sigue teniendo más afinidad
37:17que la 2
37:18para conocer su velocidad que debemos
37:20hacer subimos una anilla vertical
37:23hasta que nos encontramos con las niñas
37:26vemos que la niña vertical se cruza con
37:28la línea amarilla y roja en el mismo
37:30lugar coincidente con la velocidad
37:31máxima entonces que vemos acá que para
37:34esta concentración de sustrato a pesar
37:37de que la enzima uno tenía más afinidad
37:40o tiene más afinidad que la dos las
37:43velocidades son iguales es decir que no
37:45es la misma conclusión que tuvimos en el
37:47caso anterior y lo único que hemos
37:49cambiado es la posición de la
37:51concentración de sustratos
37:53la respuesta entonces la enzima 1 tiene
37:55igual velocidad que la enzima 2 aún
37:56cuando la enzima 1 tiene mayor afinidad
37:58que la 2
37:59entonces tenemos dos casos diferentes
38:03para las mismas enzimas
38:06en el caso 3
38:08compare la velocidad de la enzima 1 con
38:11la concentración de sustratos marcados
38:13en el punto rojo comparado por encima 2
38:15para la concentración de sustrato
38:17marcado en violeta
38:18como es
38:20seguimos tenido el caso de encima uno
38:22con más afinidad o sea de menorca en
38:24separe la enzima uno si quiero calcular
38:26su velocidad su una línea vertical hasta
38:30que me chocó con la línea interpol o acá
38:32y esta sería la velocidad por encima
38:36número uno
38:38cuando repito lo mismo para la enzima
38:41número 2
38:44trazó la línea horizontal y acá tendría
38:48la velocidad para lados que vemos que la
38:52encima dos tiene más velocidad que la
38:55encima 1 aún cuando su carrera más
38:57grande quiere decir que aunque la encima
39:00dos tienen menor afinidad tiene mayor
39:02velocidad
39:04considerando esta concentración de
39:06sustratos
39:09la respuesta cuál es la enzima 1 tiene
39:12menor velocidad que la enzima 2 aún
39:14cuando su afinidad era mayor
39:16así que es un caso distinto a los
39:19anteriores
39:21veamos ahora una cuarta posibilidad
39:22compare la velocidad de la enzima 1 con
39:26la enzima 2 para esta concentración de
39:28sustratos la enzima 1 le hemos cambiado
39:30respecto a los casos anteriores
39:34qué deberíamos hacer mismo que las
39:36enzimas tienen diferentes de máxima y
39:39probablemente tengan diferentes caen
39:40entonces calculemos dichos valores
39:43como primero con la enzima número 2 para
39:45calcular la máxima la enzima número 2 de
39:48zamora línea horizontal acá tenemos la
39:49máxima para calcular su carne tomamos la
39:52mitad
39:52interpol amos y acá tenemos el cable de
39:55la enzima 2
39:57dejemos el que medir encima 2 veamos con
40:01encima 1
40:02esta línea horizontal me va a dar la
40:04velocidad máxima de la 1 la mitad de la
40:07velocidad máxima interpretando hermana
40:09elka m es decir que la enzima 1 a pesar
40:12que tenga menos de máxima sigue teniendo
40:14menor cambio sea mayor afinidad
40:17muy bien
40:19entonces del análisis anterior que surge
40:21que la enzima uno tiene menorca no sea
40:23mayor afinidad pero también t menor de
40:25máxima que la enzima 2
40:29ahora veamos la velocidad de ambas
40:30enzimas en el punto rojo es decir yo
40:32tengo estas enzimas que ya analice la
40:35enzima 1 con menos de máximo pero más
40:37afinidad y encima de 2 con el máxima
40:39pero menos afinidad a esta concentración
40:41de sustratos qué velocidad tienen si yo
40:43hice el polo
40:45esta sería la velocidad para la enzima
40:48número 1 mientras que ésta sería la
40:54velocidad para la enzima número 2
40:57que veo que la enzima 1 aunque tenía más
41:01afinidad también acá tiene más velocidad
41:03y fue para la misma concentración de
41:04sustrato
41:06la conclusión es que la enzima 2 tiene
41:09mayor velocidad aún cuando la
41:12concentración en la misma y su habilidad
41:14menor
41:15de análisis son los cuatro casos de
41:17conclusión sacamos que cada situación
41:19debe ser analizada en particular y las
41:21reglas que se pueden plantear sólo
41:23funcionan en situaciones muy especiales
41:26o muy particulares y no hay forma de
41:28generalizar qué relación hay entre
41:31afinidad caem y velocidad de una
41:36a continuación daremos una breve
41:38explicación de la clasificación de las
41:41enzimas es un tema que se estudiará más
41:44adelante en detalle
41:46las enzimas se clasifican según la unión
41:49internacional de bioquímica y biología
41:51molecular para ello cada enzima se le
41:54asigna un número que indica el primer
41:59número indica la categoría principal y
42:01los números siguientes indican sobre qué
42:04grupos funcionales o qué tipo de
42:06actividad química producen acá tenemos
42:09sólo un ejemplo normalmente empiezan con
42:12ese de en sant coma comisión y este es
42:15el número son habitualmente cuatro
42:18números y acá el primer número el que da
42:21la categoría general así las que
42:23empiezan con uno son pertenencia de las
42:25óxidos reductasa es decir enzimas que
42:27catalizan reacciones de óxido reducción
42:30las que empiezan con dos son transferasa
42:32son enzimas que mueven un grupo
42:34funcional de una molécula a otra las
42:37hidrolasas son aquellas que rompen
42:38moléculas por la adición de agua las
42:41lajas también rompen moléculas sin
42:44adicionar aguas que empiezan con el
42:45número 4
42:46las isomerasa son las que transforman un
42:48compuesto en otro con la misma
42:50composición de átomos pero
42:52ubicación espacial y las ligas as son
42:55aquellas moléculas que ellas enzimas que
42:57lo que producen son la unión de dos o
42:59más moléculas y su número empieza con
43:02seis
43:05también veremos brevemente los
43:07inhibidores enzimáticos los inhibidores
43:10enzimático son sustancias que de alguna
43:12manera interactúan con la enzima y
43:14modifican su actividad lo podemos
43:16clasificar de diferentes maneras una de
43:19las clasificaciones es como inhibidores
43:21reversibles e irreversibles unimos de
43:24inhibidor reversible es aquel que cuando
43:26los retiramos del medio en el que se
43:29encuentra la enzima la enzima vuelve a
43:31tomar actividad en cambio un inhibidor
43:33irreversible es aquel que produce una
43:36deteriora en la actividad enzimática
43:38pero si logramos retirar el inhibidor la
43:40enzima no recobra su actividad podríamos
43:43decir que queda dañada permanentemente
43:46otra forma de clasificar los inhibidores
43:48es como inhibidores competitivos no
43:52competitivos y anti competitivos
43:55esto se basa de acuerdo a el mecanismo
43:57de acción que tiene el individuo el
43:59inhibidor competitivo es aquel que se
44:01ubica en el sitio activo y compite como
44:04el nombre lo dice con el sustrato
44:07el inhibidor no competitivo que es aquel
44:10que se une en otra parte de la enzima y
44:12no compite con el sustrato por el sitio
44:14activo y los anti competitivos son los
44:17que se unen al complejo enzima sustrato
44:20una característica importante de estos
44:22inhibidores es que los inhibidores
44:24competitivos es la inhibición se puede
44:27revertir por agregado de gran cantidad
44:29de sustrato debido a que ambos compiten
44:32por el sitio activó entonces existiendo
44:34más sustrato el individuo va a quedar
44:36relegado en cambio inhibidor no
44:38competitivo no ya que al no estar
44:41ubicado en el sitio activo por más que
44:42nosotros metemos el sustrato no lo
44:44podemos revertir
44:46una cosa importante que debemos recordar
44:48son los parámetros enzimático que ya
44:50hemos estudiado
44:52la constante de michaelis o constante
44:54caem es una medida de la afinidad de la
44:57enzima por el sustrato como recordamos a
45:00mayor k m menor afinidad y la vez máxima
45:03es una medida de la cantidad de enzima
45:05presente
45:06los parámetros k m&b máximo nos sirven
45:09para caracterizar un determinado
45:12inhibidor si yo tengo una sustancia que
45:14se que está modificando la actividad
45:16enzimática a modo de inhibidor y esa
45:20sustancia lo que produce es un aumento
45:22del valor de k m pero no modifica la be
45:25máxima esto nos está indicando que esa
45:28sustancia es un inhibidor competitivo en
45:31cambio si no modifica el kn pero
45:33disminuye la máxima se trata de un
45:34inhibidor no competitivo por supuesto
45:37estas cosas son válidas bajo ciertos
45:39modelos de análisis de las enzimas pero
45:42los manejaremos de esa manera
45:45otra cosa importante para finalizar es
45:48una breve clasificación de las enzimas
45:50tenemos algunas enzimas que están solo
45:53formada por aminoácidos
45:55o sea son proteínas simples pero hay
45:58otras enzimas que tienen una parte
46:00proteica que llamamos up o enzimas y una
46:02parte no proteica que llamamos con
46:04enzimas es decir que estas enzimas
46:07serían proteínas conjugadas
46:09y llamamos solo encima a la suma de la
46:12appo en sí máquina coenzima una cosa
46:15importante recordar acá es que la parte
46:17proteica como ya sabemos es de alto peso
46:20molecular y normalmente es sensible a la
46:22temperatura por lo tanto decimos que es
46:24termo clave en cambio la parte no
46:27proteica que es la coenzima es de menor
46:30peso molecular y normalmente resiste más
46:33la temperatura otro detalle muy
46:35importante que la mayoría de las enzimas
46:37derivan de vitaminas del complejo b
46:41también tenemos otro tipo de enzimas que
46:44siguen siendo enzimas que con todas las
46:46características pero que llamamos si
46:48mojen los son enzimas que se secretan
46:50inactivas y la vamos a estudiar más
46:52adelante son muy importantes y están
46:54presentes en las secreciones del tubo
46:58digestivo para producir la digestión de
47:01los alimentos
47:02y las enzimas a los tehrik a es otro
47:04tipo de enzima cuya afinidad puede ser
47:07modificada por la unión de sustancias
47:09conocidas como reguladores o moduladores
47:11a los técnicos
47:13los reguladores moduladores a los
47:14técnicos normalmente son sustancias
47:16producidas por la misma célula y que
47:19interactúan con las enzimas que se
47:21encuentran dentro de la misma célula y
47:23de esta manera modifica su actividad las
47:26veremos más detalles en áreas
47:28posteriores un detalle importante ahora
47:30encima a los teórica es este una enzima
47:33común de las que hemos estudiado tiene
47:36una gráfica de velocidad en función de
47:38la concentración de sustrato que es una
47:39hipérbole y que llega a la de máxima y
47:42como vimos tiene si tomamos la mitad del
47:44ave máxima podríamos calcular acá el
47:48valor de acá m
47:49las enzimas a los tehrik as en lugar de
47:51tener una forma hiperbólica como vemos
47:53acá de una forma signo e igualmente
47:56llega un ave máxima pero la presencia de
47:58regular eléctrico hace que la gráfica
48:00hacerles plaza hacia un lado hacia otro
48:02cuando hay un regulador a los técnicos
48:04positivos la gráfica se corre hacia la
48:06izquierda correrse hacia la izquierda
48:07que implica que si este era el valor del
48:11caem en ausencia del regulador a los
48:13tehrik o cuando colocamos el regulador a
48:16los técnicos positivo la enzima va a
48:19tener un k m menor al tener un cambio
48:21menor que decir que aumentó su afinidad
48:22con regulador a los teóricos negativo
48:25ocurre lo contrario como podemos ver el
48:27valor de k m se hace mayor por lo tanto
48:30está disminuyendo la afinidad de la
48:32enzima por su sustrato
48:37[Música]

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